La Proteína

La Proteína de invasión del Plasmodium falciparum (PfEMP1) es controlada por la PfSET10.

La proteína de membrana de los eritrocitos 1 (PfEMP1) comprende a una familia de antigénicamente diferentes adhesinas responsables para el secuestro de eritrocitos parasitados. PfEMP1 es un miembro de la familia de genes var. 40-50. PfEMP1 tiene un gran dominio N-terminal extracelular, una región transmembrana y un dominio intracelular C-terminal. La región C-terminal se conserva entre los miembros de la familia var y se cree que anclar PfEMP1 al citoesqueleto submembrane eritrocitos. En particular, este dominio C - terminal de ácido puede interactuar con el KAHRP básica de la perilla, así como la espectrina y la actina. El dominio extracelular se caracteriza por 1-5 copias de Duffy vinculante como (DBL) dominios. Estos dominios DBL son similares a la región de unión al receptor de los ligandos involucrados en la invasión de merozoitos. Los dominios DBL exhiben una separación conservada de cisteína y residuos hidrófobos, pero por lo demás muestran poca homología. El análisis filogenético indica que existen cinco clases distintas de dominios DBL. La primera DBL es siempre el mismo tipo y esto es seguido por una región rica en cisteína interdominio (CIDR). Un número variable de DBL en varios órdenes compone el resto del dominio extracelular de PfEMP – 1.

La función de PfEMP1 proteínas en la superficie de eritrocitos infectados es para mediar en la unión a los receptores en las células endoteliales (las células que forman las paredes de los vasos sanguíneos). De esta manera el parásito de la malaria obtener eritrocitos infectados a que se adhieran a la pared de los vasos sanguíneos en todo el cuerpo, por lo que puede evitar ser transportado a través del bazo , que es uno de los jugadores clave en la generación de una respuesta inmune contra la malaria.

Cabe destacar que a medida que el parásito madura, algunas moléculas de PfEMP1 de la piscina citoplasmática incrustadas en las capas densas de electrones de las hendiduras Maurer se exponen al citoplasma de eritrocitos 1. Pero estudios han demostrado que PfEMP1 no se expresa de manera uniforme en su lugar, los parásitos cambian regularmente entre aproximadamente 60 diferentes variantes.

La superficie de la célula infectada está repleta de proteínas de la familia PfEMP1, codificadas por var genes. Los diversos PfEMP1 moléculas pueden unirse a uno de una serie de receptores en las células endoteliales que recubren las paredes de los capilares

Debido que el parásito tiene una gran familia de genes ' var' que codifican diferentes proteínas PfEMP1 y su expresión es variado por los cambios en la estructura de la cromatina, la llamada conmutación epigenética se descubrió la PfSET10 que es la primera proteína regulador de la var la activación de genes en P. falciparum y responsable de mantener dichos genes en la etapa a punto de re-activación de las células hijas 2.

La PfSET10 es una histona H3 lisina 4 - específica histona metiltransferasa que se localiza exclusivamente al sitio activo perinuclear de la expresión génica var. Esta molécula desempeña una labor importante en el control genético de PfEMP1 por lo que es esencial para la supervivencia de P. falciparum. La molécula PfSET1O complica la labor de detección de las células infectadas realizada por sistema inmunitario. Esto, según los investigadores, es una de las razones por las que aún no se ha podido desarrollar una vacuna viable contra la malaria. Estudiar la molécula PfSET10 es el primer paso para comprender la forma en la que el parásito se vale de la PfEMP1 para ocultarse 3.

Enzimas de la biosíntesis hemo se encuentran tanto en mitocondria y plastido del Plasmodium falciparum.

La mitocondria en las células eucariotas juega un papel central en el metabolismo energético. En Plasmodium, la mitocondria se adapta morfológica y fisiológicamente a las condiciones metabólicas de sus hospederos.

La forma intraeritrocitaria de P. falciparum tiene una sola mitocondria, su morfología varía de acuerdo con la edad del trofozoíto y se desarrolla desde una fina forma filamentosa hasta una más larga y lobular.

Durante mucho tiempo se creyó las enzimas utilizadas en la vía metabólica de síntesis del grupo hemo eran del eritrocito, sin embargos nuevos estudios demuestran que todas las ocho enzimas necesarias para la biosíntesis de novo de hemo se han predicho a partir del genoma nuclear de la malaria humana parásito Plasmodium falciparum. Hemos estudiado la localización subcelular de tres de estos. La primera enzima en

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