Proteinas

Proteínas

1. Características generales

Son las macromoléculas más abundantes en las células. Constituyen hasta el 50% del peso. Forman moléculas específicas en cada especie, incluso entre individuos. Además, son las que mayor número de funciones realizan.

2. Funciones de las proteinas.

La función más importante de las proteínas es la de ejercer como catalizadores biológicos de las reacciones que se llevan a cabo en la célula. Su eficacia es tal que aumentan un millón de veces la velocidad de la reacción sin catalizar. Otra función muy importante es la de actuar como transporte y almacenamiento de iones, como la transferrina de la sangre y la ferritina del hígado. Además son el soporte y el mecanismo del movimiento coordinado, ya sea macroscópico, como la miosina del músculo, o microscópico, como los filamentos de actina en la locomoción por pseudópodos. También son el soporte para la acción de estos movimientos, tanto dentro como fuera de la célula: el colágeno de la matriz y los microfilamentos del citoesqueleto, respectivamente. Tienen una misión muy importante relacionada con las dos anteriores, que es el desplazamiento de los cromosomas a lo largo del huso acromático durante la mitosis y la meiosis. Otras funciones desarrolladas por proteínas son la transmisión del impulso nervioso (son los receptores de los neurotransmisores en la neurona postsináptica), la regulación y el control del crecimiento celular mediante receptores y la modulación de la expresión génica a cualquier nivel de síntesis o de degradación. La última función, pero no la menos importante, es la defensa del organismo frente a infecciones, mediada tanto por los anticuerpos como por los receptores de las células T. Hay más funciones desarrolladas por proteínas; tantas como sean necesarias para llevar a cabo todas las funciones de un organismo vivo.

En conclusion:

- Catalítica: Las enzimas actúan como biocatalizadores, aumentando la velocidad de reacción. Todas las enzimas son proteínas.

- Reguladora: La llevan a cabo las hormonas (como la insulina, que regula el nivel de glucosa en sangre).

- Estructural: Forman las membranas celulares (colágeno, queratina).

- Transporte: Como la hemoglobina, que transporta oxígeno, o las lipoproteínas, que transportan grasas.

- Reserva: Albúminas, ferritina (que acumula hierro).

- Movimiento:Como la actina, miosina (músculos).

- Defensa: Las globulinas, que actúan como anticuerpos.

La actividad biológica de las proteínas depende de su estructura espacial, de tal forma que si esta se altera, la proteína deja de ser funcional. Están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y, en menor proporción, azufre, fósforo; menos todavía: yodo, hierro, calcio, magnesio... Son polímeros lineales de aminoácidos.

Por enlace peptídico (liberando agua) se forman péptidos:

Oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.

Polipéptidos: de 12 a 60 aminoácidos.

Proteínas: más de 60 aminoácidos.

3. Clasificación

holoproteínas proteínas globulares

proteínas filamentosas

heteroproteínas cromoproteínas

glucoproteínas

lipoproteínas

nucleoproteínas

Los aminoácidos son las unidades básicas de las cadenas polipeptídicas. Se liberan por hidrólisis de estas. Están formadas por un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2), unidos a un carbono central denominado que a su vez está unido a un átomo de hidrógeno y a una cadena lateral denominada R. Esta es la que varía en los distintos aminoácidos.

- Clasificación según cadena lateral

• Alifáticos

La cadena lateral es lineal o abierta. Pueden tener grupos amino o carboxilo. Pueden ser neutros (nº de grupos amino = nº de grupos carboxilo), ácidos (nº de grupos amino < nº de grupos carboxilo) o básicos (nº de grupos amino > nº de grupos carboxilo)

• Aromáticos

La cadena lateral es hidrocarbonada cíclica.

Suelen ser neutros

• Heterociclos

Cadena cerrada también pero más compleja.

4. Propiedades

- Carbonos asimétricos (actividad óptica)

Excepto la glicocola (CH2-NH2-COOH)

Desvían el plano de la luz polarizada. Si la desvía hacia la derecha, se llama dextrógira, y si lo hacen hacia la izquierda, levógira.

Esto hace que posean dos estereoisómeros. Por convenio, se denomina forma D cuando el grupo amino está a la derecha, y forma L cuando está a la izquierda. A esta última forma pertenecen los aminoácidos que forman proteínas.

- Carácter anfótero

Se comportan como ácido o base, dependiendo del medio. Actúan como base en medios ácidos, y como ácido en medios básicos.

Punto isoeléctrico: el punto para el que la carga neta de un aminoácido es cero, ya que sus cargas positiva y negativa se equilibran.

Péptidos

El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno comparten electrones y se sitúan en el mismo plano, debido a la estabilización por resonancia del doble enlace. Esto proporciona al enlace gran rigidez a la torsión. La cadena se pliega por medio de rotaciones en los enlaces establecidos en los carbonos  contiguos al enlace.

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