Las Enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. En estas reacciones, las moléculas en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y las enzimas las convierten en diferentes moléculas, llamadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas, para que ocurran en tasas significativas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos, el set de enzimas hechas en una célula, determina el camino metabólico que ocurre en cada célula.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera dramáticamente la tasa de la reacción. La gran mayoría de las reacciones de las enzimas son millones de veces más rápidas que las reacciones no catalizadas.

Al igual que ocurre con los catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas son conocidas por catalizar alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN llamadas ribosomas, también catalizan reacciones.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Muchas drogas o pociones son enzimas inhibidoras. La actividad es afectada la temperatura, el pH, y la concentración del sustrato.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos. Además, algunos productos para hogares usan enzimas para acelerar las reacciones bioquímicas.

Las actividades de las enzimas están determinadas por su estructura tridimensional.

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos donde actúan, y solo una pequeña porción de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente envuelta en la catalización. La región que contiene estos residuos catalizados, llevan consigo el sustrato, y entonces realiza una reacción conocida como el sitio activo.

Para que una reacción química tenga lugar se debe superar el valor de la energía de activación. Una vez vencida esa barrera el sistema evoluciona de forma tal que llegará al estado final de la reacción. La velocidad de reacción podría incrementarse de dos maneras: aumentando la concentración del "complejo activado" o eventualmente disminuyendo la energía de activación. Este último mecanismo es el que se pone de manifiesto cuando se emplea determinadas sustancias llamadas catalizadores. Estas sustancias aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía libre de activación, se combinan con los reactivos para producir un estrato de transición de menor energía que el estado de transición de la reacción no catalizada. Cuando los productos de la reacción se forman, se regenera el catalizador al estado libre.

Las reacciones químicas en sistemas biológicos raramente ocurren en ausencia de un catalizador. Estos catalizadores se denominan enzimas y son en su totalidad moléculas de naturaleza proteica (aunque ha habido estudios acerca de enzimas de naturaleza glucosídica).

Es razonable pensar en la necesidad que tienen los seres vivos de poseer estos catalizadores, ya que las funciones vitales de cualquier célula serían imposibles de mantener si las reacciones que ocurren en ella fueran extremadamente lentas.

Además de incrementar la velocidad las enzimas exhiben una elevada especificidad y en algunos casos pueden ser reguladas por diferentes metabolitos, aumentando y otras veces disminuyendo, de acuerdo a las necesidades del momento, su actividad.

Todas estas propiedades pueden ser cumplidas por moléculas altamente complejas, que al ser moléculas orgánicas (macromoléculas) comparten características con las proteínas no enzimáticas y difieren de los catalizadores inorgánicos:

a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.

b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es altamente específico.

c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de sustrato por unidad de tiempo.

d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.

Como todos los catalizadores las enzimas aceleran notablemente la velocidad de una reacción química y cumplen con las siguientes características:

1) Son efectivas en pequeñas cantidades

2) No sufren modificaciones químicas irreversibles durante la catálisis. Es decir que luego de la reacción enzimática, las moléculas de enzimas que reaccionaron son indistinguibles de las que no lo han hecho, (la estructura de la molécula se mantiene, al principio y final de la reacción, exactamente igual).

3) No afectan la posición de equilibrio de la reacción que catalizan. El estado inicial y final de la reacción es el mismo, solo que se llega al equilibrio mucho más rápidamente.

Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el sufijo "asa" al nombre del sustrato. Así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea formando amoníaco y dióxido de carbono.

Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a veces confusa. Actualmente se ha adoptado ciertas recomendaciones de la Internacional Enzime Comission, que pretende sistematizar la nomenclatura y clasificación de las diferentes enzimas conocidas. Este sistema divide a las enzimas en seis clases que a su vez pueden tener diferentes subclases.

|Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción) |Hidrolasas (reacciones de hidrólisis) |

|Actúan sobre ": CH – OH " |Esteres |

|Actúan sobre ": C = O " |Enlaces glucosídico |

|Actúan sobre ": C = CH – " |Enlaces pepsídicos |

|Actúan sobre ": CH – NH2 " |Otros enlaces C – N |

|Actúan sobre ": CH – NH – " |Anhídridos de ácido |

|Transferasas (transferencia de grupos funcionales) |Liasas (Adición a los dobles enlaces) |

|Grupos de un

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