Las proteínas

Objetivos:

Al finalizar el experimento el estudiante podrá:

1. Aplicar pruebas cualitativas generales y específicas que permitan reconocer las proteínas.

2. Someter soluciones de proteínas a desnaturalización con agentes físicos y químicos.

II. Marco Teórico:

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, por ejemplo estructural (como el: colágeno), inmunológica (anticuerpos), Contráctil (actina y miosina), entre otras

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Entre las más importantes propiedades de las proteínas están:

_ Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

_ Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

_ Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. _ Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su

carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Desnaturalización de una proteína

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Pruebas generales de las proteínas:

1. Prueba de Biureth: Los compuestos que tienen dos grupos carbamidos (-CONH-), ya sea unidos directamente o a través de un átomo de carbono o nitrógeno, dan un color violeta con el sulfato de cobre alcalino (Reactivo de Biureth). Los tripéptidos son las moléculas más pequeñas capaces de dar una prueba de Biureth positiva, mientras que esto no ocurre con los aminoácidos.

La prueba de Biureth es una buena prueba general para las proteínas y la intensidad del color violeta es una medida del número de enlaces peptídicos. Algunas sustancias como la oxamida pueden dar falsos resultados positivos en ensayos cualitativos de proteínas.

2. Desnaturalización por calor y pH extremos: La desnaturalización es cualquier proceso por el cual el arreglo espacial de una proteína cambia de la estructura ordenada de

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