Modificacion y transporte de las proteinas
Enviado por qfbfab • 19 de Noviembre de 2012 • Ensayos • 2.713 Palabras (11 Páginas) • 538 Visitas
MODIFICACION Y TRANSPORTE DE
LAS PROTEINAS:
2.- EL APARATO DE GOLGI
El aparato de Golgi (AG) es un orgánulo localizado cerca del núcleo, y está
formado por agrupaciones de vesículas esféricas o aplanadas, llamadas cisternas (Figura
1). Cada conjunto de cisternas con forma discoidal forma una estructura que recuerda a
un montón de platos apilados, y recibe el nombre de dictiosoma. Un dictiosoma típico
contiene unas 6 cisternas con un diámetro de alrededor de 1 μm. Según el tipo de célula,
el número de dictiosomas por célula varía desde unos pocos hasta varios cientos.
Asociadas a los dictiosomas se encuentran numerosas vesículas que emergen de sus
cisternas o que se funden con ellas.
El AG sirve de unión entre el retículo endoplásmico (RE) y la membrana
plasmática o de otros orgánulos (Figura 2). Una proteína típica recién sintetizada reside
en el RE durante unos 10 minutos. Unicamente las proteínas que están correctamente
plegadas pueden entrar en las vesículas de transporte que las llevan al AG para
completar su maduración. Las que no se han plegado correctamente permanecen en el RE
donde acaban por ser degradadas por proteínas especializadas. Las proteínas que
transportan estas vesículas se localizan en su interior (si van a ser secretadas), o
integradas en su membrana (si son proteínas de membrana). Las vesículas de transporte
se dirigen hacia el AG, donde por medio de fenómenos de fusión de membranas
descargan sus contenidos o aportan sus proteínas de membrana. Estos procesos de fusión
permiten, por un lado que las proteínas de secreción nunca estén en contacto con el
citosol, y por otro, que las proteínas de membrana conserven su topología.
Todas las células eucariotas tienen AG. Muchos tipos de moléculas atraviesan el
AG durante alguna etapa de su biosíntesis: proteínas de secreción, de membrana,
glicoproteínas, proteoglicanos, glicolípidos y en plantas, materiales de la pared celular.
Durante este recorrido, la proteína puede sufrir una o varias modificaciones como
pueden ser: alteración de las cadenas laterales de sus AA, la adición o eliminación de
azúcares, ruptura proteolítica, formación de puentes disulfuro, sulfatación, adición de
ácidos grasos o la formación de complejos con otras proteínas. El AG no sólo es
fundamental en las últimas etapas de la síntesis de muchas proteínas, sino que también
coordina el tráfico intracelular, dirigiendo las macromoléculas a su destino final. En
células secretoras el AG también sirve para concentrar y almacenar los productos en las
llamadas vesículas de secreción que sólo vaciarán sus contenidos en el exterior cuando
reciban el estímulo apropiado (Figura 3).
El AG posee tres regiones funcionales: (1) las vesículas alargadas próximas al RE
forman la cara cis del AG, (2) las vesículas de la zona intermedia constituyen la cara
media del AG y (3) las vesículas que estan en la periferia forman la cara trans y el
retículo trans-Golgi. Las vesículas de transporte que se dirigen hacia la cara cis del
aparato de Golgi descargan sus contenidos o aportan sus proteínas de membrana. Las
proteínas siguen su curso hacia la cara trans del AG, donde entran en contacto con el
complejo entramado vesicular del retículo trans-Golgi. Es en este punto donde se realiza
la distribución de cada proteína hacia su punto de destino. A partir de aquí, las proteínas
pueden (1) incorporarse a una vesícula de secreción, (2) ser enviadas hacia el lisosoma u
otros orgánulos, o (3) ser secretadas (Figura 4).
GLICOSILACION DE PROTEINAS EN EL AG
La modificación mas frecuente en el AG es la glicosilación. En eucariotas, los
oligosacáridos se clasifican en dos tipos: Los del tipo O, y los del tipo N. Ambos tipos
difieren tanto en su estructura como en su composición. Los oligosacáridos del tipo O se
unen al oxígeno del grupo hidroxilo (OH) de los AA serina, treonina o tirosina. Sus
cadenas de oligosacáridos son cortas (1-4 residuos), y contienen principalmente galactosa
y N-acetilgalactosamina. Los del tipo N se unen al nitrogeno del AA asparagina. Forman
largas cadenas de oligosácaridos (>5 residuos) y es la N-acetilglucosamina la que se une
a la asparagina, siendo además ricas en manosa. Los azúcares del tipo N forman diversos
tipos de estructuras, y su composición es variable.
Los primeros pasos de la N-glicosilación tienen lugar en el RE donde el
oligosacárido precursor se une a la proteína. Después, en el AG cada oligosacárido va
adquiriendo su forma característica. Hay dos tipos de oligosacáridos de tipo N: los de
alto contenido en manosa y los complejos (Figura 5). Los primeros sólo tienen manosa
y N-acetilglucosamina, y los complejos también tienen galactosa, ácido siálico
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