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Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos


Enviado por   •  21 de Enero de 2021  •  Informes  •  1.116 Palabras (5 Páginas)  •  775 Visitas

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Informe de Laboratorio N° 1

 Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos
















Julieta García Henao

Yessica Paola Zuluaga García

Laura Rendón Velasquez











Universidad de Antioquia
Escuela de Microbiología

Microbiología industrial y ambiental
Seccional Oriente- Carmen de Viboral
2020

MARCO TEÓRICO

Sus propiedades dependen de su grupo carboxílico, su grupo amino y su cadena lateral.

La principal característica de las  cadenas laterales es su capacidad de reacción con los solventes acuosos o los reactivos que permiten su identificación.

Para la identificación de estas características fisicoquímicas son utilizadas diferentes pruebas como la xantoproteica en la que los compuestos presentan bencenos sustituidos que son grupos unidos al anillo de benceno que cuando reaccionan con el ácido nitrico se forman compuestos nitrados de un color amarillo, el cual se hace intenso en medios alcalinos. La prueba Biuret es utilizada en la determinación de proteínas o péptidos; el sulfato de cobre reacciona con compuestos que tengan dos o más enlaces péptidos en medio alcalino, el resultado es un compuesto color violeta que varía de intensidad de acuerdo a la cantidad de enlaces péptidos que estén presente. La prueba de Adamkiewicz o Hopkins-Cole los aldehídos aromáticos reaccionan con ácido sulfúrico o clorhídrico, esta reacción presenta un anillo violeta.

La Reacción de Tiogrupos depende de las propiedades del grupo -R del aminoácido, el grupo tiol se compone del grupo funcional sulfihidrilo -SH, que con frecuencia el azufre tiende a ocupar el lugar del oxígeno en las estructuras orgánicas.

Con las pruebas y reacciones antes mencionadas se pueden determinar algunas de propiedades de los aminoácidos y por ende de las proteínas


RESULTADOS

Reacción con Ninhidrina:

Se observó que la prueba dio positivo para el ácido glutámico, alanina, tirosina y albúmina de huevo ya que con estas muestras tomaba un color azul-violeta, mientras que para la cisteína daba un color  rojizo y para el triptófano un color verdoso con tonos café.

Reacción de Biuret:

En cada uno de los tubos se pudo ver que en cada una de las muestras sucedió una reacción diferente, en la alanina se forma un solido que queda suspendido en el centro del líquido, la cisteina queda color verde con pequeños solidos suspendidos, el triptófano y la tirosina quedan color azul con pintas café, por último se notó que la  albúmina y el control positivo presentaban un semi-sólido suspendido de color amarillo.

Reacción de Adamkiewicz:

La reacción daba positivo para las muestras que presentaran un anillo oscuro en la unión de los dos líquidos, las muestras de agua y alanina dieron un resultado negativo, ya que quedaron completamente transparentes, la solución de tirosina dio un color verdoso, la albúmina dio como resultado la formación de un sólido blanco el cual se precipitó y por último las muestras de control positivo, ácido glutámico, cisteína y triptófano dieron un resultado positivo en la reacción.

Reacción Xantoproteica:

Se pudo ver que reaccionaron las muestras de albúmina, tirosina, triptófano, control D y muestra problema ya que presentaron una coloración rojiza mientras que los otros permanecían incoloros. Se observó que tanto la muestra problema como el control positivo mostraban la misma tonalidad que la tirosina.

Reacción de Tiogrupos:

Las muestras que se evaluaron en esta reacción, mostraron que la albúmina terminó mostrando un gris verdoso oscuro, la cisteína y el control positivo mostraron una coloración grisácea clara y lo que fueron el agua, el ácido glutámico, alanina, tirosina y triptófano terminaron transparentes, sin mostrar un cambio o reacción diferente a los anteriores.

ANÁLISIS DE LOS RESULTADOS

Reacción con ninhidrina:

Esta prueba reacciona con aminoácidos que tengan el grupo amino libre, dando lugar a la formación de amoniaco y anhídrido carbónico, con reducción del reactivo a hidrindantina.

La hidrindantina reacciona a su vez con el amoniaco y otra molécula de ninhidrina para dar un compuesto de adición doble que presenta una coloración azul-púrpura, esto en la mayoría de los aminoácidos cuyo grupo amino es primario, amarillo para la prolina e hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene un grupo amino en la cadena lateral.[pic 1]

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