Propiedades químicas de aminoácidos y proteínas
Enviado por SOFIA LOPEZ GARCES • 12 de Abril de 2023 • Prácticas o problemas • 2.264 Palabras (10 Páginas) • 28 Visitas
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PROPIEDADES QUÍMICAS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Nombre estudiante : Maria Isabel Higuita Usuga
Documento de identidad 1.023.624.751
Nombre estudiante: Sofia Lopez Garces
Documento de identidad 1.000.759.791
1. Objetivos.
1. Reconocer los aminoácidos y las proteínas utilizando los reactivos de la ninhidrina y de Biuret,
respectivamente.
2. Realizar con la solución de albúmina el siguiente ensayo:
a. Pruebas de precipitación con cationes.
3. Determinar el punto isoeléctrico de la caseína.
4. Identificar la presencia de núcleos aromáticos en las proteínas (reacción xantoprotéica).
5. Identificar la presencia de tirosina, triptófano y aminoácidos azufrados en las proteínas.
2. Observaciones y datos.
PUNTO ISOELÉCTRICO
Leche (caseína) | Se evidenció que después de añadir de 20 - 25 gotas de ácido acético, la leche se separó en cuajada, de tal forma que lo que se evidencia aquí es la caseína. Su punto isoeléctrico fue de 5. |
PRECIPITACIÓN
Leche + nitrato de plata al 2 % | Separación de las proteínas, se evidencia que se cuajo la leche. En las paredes del tubo de ensayo se nota textura. (Caseína) |
Leche + acetato de plomo | Se ve que se separaron los compuestos que conforman al acetato de plomo, ya que se evidencia dos estados, uno sólido y otro líquido. |
Leche + sulfato de cobre | Se ve que se separaron los compuestos que conforman al sulfato de cobre, ya que se evidencia dos estados, uno sólido y otro líquido. Además hubo una coloración verdosa. En las paredes del tubo de ensayo se nota la textura del sólido, “cuajo”. |
Albúmina | Se ve que se separaron los compuestos que conforman a la albúmina, ya que se evidencia dos estados, uno sólido y otro líquido. Pero el sólido queda en el fondo del tubo de ensayo, se puede deducir que tiene una textura “viscosa”. |
Albúmina + acetato de plomo | Se evidencia que la separación no es tan evidente, porque se encuentra menos sólido, está con una coloración blanca - transparente, con una textura “viscosa”. |
Albúmina + sulfato de cobre | Se ve que está en líquido, pero con una coloración verdosa. |
NINHIDRINA
Glicina | Antes del baño María: Se nota que la glicina tiene una coloración violeta después de agregar la ninhidrina. Después del baño María: Se nota un color morado - azul oscuro. |
Leche | Antes del baño María: Se nota que la leche se precipitó, ya que evidencia una textura de cuajo, esto sucedió después de agregar la ninhidrina. Después del baño María: Se nota que la leche tomó un color morado claro, y cambió su estado a líquido. |
Albúmina | Antes del baño María: Se nota que hay un color amarillo con una textura viscosa, esto sucedió después de agregar la ninhidrina. Después del baño María: Se nota que su color cambió a tonalidad morada y su estado es sólido por completo. |
REACCIÓN XANTOPROTÉICA
Glicina | HNO₃: Hubo una reacción “exotérmica”, podemos deducir esto porque el tubo de ensayo presentó características de este tipo de reacciones, por otro lado, no hubo cambio de color. HNO₃ + baño María: No hubo cambio de color. Gotas de hidróxido de sodio: No hubo cambio de color. |
Leche | HNO₃: Se precipitó y tomó una coloración amarilla. HNO₃ + baño María: Su coloración siguió igual, pero su estado se volvió líquido. Gotas de hidróxido de sodio: Hubo cambio de color, pasó de amarillo a naranjado. |
Albúmina | HNO₃: Se volvió espesa y de una coloración amarilla. HNO₃ + baño María: Su coloración siguió igual, pero hubo precipitación. Gotas de hidróxido de sodio: Hubo cambio de color. pasó de amarillo a naranjado. |
PRUEBA DE BIURET
Glicina + hidróxido de sodio | Se evidencia una tonalidad azul clara, pero después de un rato, se volvió transparente. |
Leche + hidróxido de sodio | Se evidencia una tonalidad violeta (clara), su estado no cambia. |
Albúmina + hidróxido de sodio | Se evidencia una tonalidad violeta (clara) |
3 - 4. Cálculos, resultados y análisis.
Punto Isoeléctrico: Las proteínas y los aminoácidos son compuestos anfóteros, pueden reaccionar en medio ácido o básico. Existe un pH en cual la carga neta es igual a cero y la proteína no se desplaza en el campo eléctrico, ese valor de pH se conoce como punto isoeléctrico (P.I)
La caseína, es la principal proteína encontrada en la leche y se puede separar ajustando el pH en el P.I de la caseína.
- En el punto isoeléctrico en cuanto a la leche, lo que vamos a estar indagando es la proteína “caseína”. El pH obtenido de la caseína dio un resultado alrededor de 5, del cual podemos deducir que presenta menos solubilidad. Aquí hubo una desnaturalización ya que cambia completamente el estado de la leche como se tenía principalmente.
Precipitación: A un pH de 7 y por encima de él, las proteínas están normalmente cargadas negativamente, así que la adición de cationes metálicos neutralizan la carga y la proteína se precipita. La precipitación por iones de metales pesados, como son: Hg2+, Pb2+ ó Ag+, es, por lo tanto, más efectiva a valores de pH neutros o ligeramente alcalinos, pero la solución no puede ser muy alcalina, por que se corre el riesgo de que se precipitan hidróxidos de los metales.
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