TEMA 4 – LAS PROTEÍNAS

TEMA 4 – LAS PROTEÍNAS

- CONCEPTO

- Son macromoléculas orgánica, de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);  pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), …

- Están formadas por la unión, mediante enlaces peptídicos, de moléculas de baja masa molecular llamadas aminoácidos.

- En las proteínas naturales encontramos 20 aminoácidos diferentes que son prácticamente los mismos para todos los seres vivos

- Se llama proteína cuando tiene más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000.

- LOS AMINOÁCIDOS

• ESTRUCTURA

        - Son las unidades básicas que forman las proteínas

        - Químicamente están formados por un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-        COOH) que se unen a un carbono [pic 1](-C-). Las otras dos valencias de ese carbono         quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al         que se denomina radical (-R).

• CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

        - Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos         radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos:

        - Aminoácidos con grupo R no polar (neutros apolares): A pH=7 su carga neta         es 0. R hidrófoba (baja solubilidad). Son alanina*, valina*, leucina*,         isoleucina*, fenilalanina*, triptófano*, metionina y prolina.

        - Aminoácidos con grupo R polar sin carga (neutros polares): A pH=7 su carga         neta es 0. R hidrófila (alta solubilidad). Son serina, treonina*, cisteína, tirosina,         asparagina, glutamina y glicina.

                - Aminoácidos con grupo R con carga positiva (básicos): A pH=7 su carga neta                         es +. R         lleva un grupo amino ionizado. Son lisina*, arginina e histidina.

                - Aminoácidos con grupo R con carga negativa (ácidos): A pH =7 su carga neta                         es -. R         lleva un grupo carboxilo ionizado. Son glutámico y aspártico.

La mayoría de los veinte aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros,         pero existen algunos que no pueden obtenerse de esta manera y tienen que ser adquiridos con la dieta habitual, es decir que son aminoácidos esenciales (*).

• PROPIEDADES

        - Son compuestos de bajo peso molecular, sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado         punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) y solubles en agua.

- Estereoisomeria: Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías:

        - los isómeros D presentan el grupo amina (-NH2) a la derecha del carbono

        - los isómeros L presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono         

- Existen isómeros ópticos debido a la asimetría del carbono[pic 2], ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes:

        - (+) dextrógiros: desvían la luz polarizada a la derecha

        - (-) levógiros: desvían la luz polarizada a la izquierda

- Son anfóteros: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren.

        - Si la disolución es ácida, captan protones y se comportan como una base.

        - Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido

El comportamiento anfótero los capacita para actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampón.

- El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero. Es una propiedad específica de cada aminoacido.

- LOS PÉPTIDOS

• CONCEPTO

        - Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Tipos:

        - oligopéptido: si el nº de aminoácidos es menor de diez

        - polipéptido: si el nº de aminoácidos es mayor de diez. Si el polipéptido tiene         más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000, se denomina         proteína.

• PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

- Oxitocina (9 aminoácidos): estimula las contracciones del útero durante el parto

- Bradiquinina (9 aminoácidos): inhibe la inflamación de los tejidos

- Encefalinas: péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso central que actúan       sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor)

- Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas, al igual que muchos antibióticos.

• ENLACE PEPTIDICO

- Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.

        - Es un enlace covalente muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad         de las moléculas proteicas.

- Presenta resonancia (carácter parcial de doble enlace), lo que le proporciona rigidez ya que no permite giros.

- Los carbonos asimétricos si se pueden girar

- El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace (configuración tras)

- ESTRUCTURA DE LA PROTEINAS

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja  debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico.

• ESTRUCTURA PRIMARIA

- Representa la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primero hasta el último.

- El primer aminoácido siempre tiene libre el grupo amina, llamado n-terminal.

- El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, llamado c-terminal.

- La secuencia se determina con la posición exacta que ocupa cada aminoácido; una alteración dará lugar a una proteína diferente que puede incluso perder toda actividad biológica o realizar una función diferente de la original.

        - Esta estructura define la especificidad de cada proteína y de ella dependen los         demás         niveles estructurales

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

- Es la disposición que adopta  la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

        - Se debe a los giros y plegamientos que debido a la capacidad de rotación del C         asimetrico y  la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

        - Hay 3 tipos de disposiciones espaciales que puede adoptar:

                - α-hélice: estructura de hélice dextrógira, es decir, que las vueltas de la                         hélice giran hacia la derecha. Son propias de proteínas que poseen elevado                         nº de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas                                 interactúan con las moléculas de agua que la rodean.

                La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno                         que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

                - β-laminar: llamada hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en                         forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de                         los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza                         creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula,                         doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.

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