Biquimica Enzimas

Enzimas

Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es actuar

como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin experimentar ninguna modificación. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones químicas específicas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores no biológicos, serían incapaces de realizar iguales funciones.

Su capacidad catalizadora depende de su conformación, la supresión de alguno de sus niveles de estructuración, causa la pérdida de funcionamiento. Gran parte de sus propiedades catalíticas radica en el alto grado de especialización que presentan respecto a las sustancias reaccionantes o sustratos.

Cinética enzimática

El estudio de la actividad enzimática implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima, lo cual se conoce con el nombre de cinética enzimática.

La velocidad de catálisis de una enzima podría determinarse bien como velocidad a la que se forma el producto, o bien como velocidad a la que desaparece el sustrato.

La concentración de sustrato afecta de manera muy importante a la velocidad de la enzima.

Cuando se mantiene constante la concentración del enzima, se comprueba que al aumentar la concentración de sustrato la velocidad de la enzima crece linealmente, disminuyendo el incremento paulatinamente hasta alcanzar una meseta que corresponde a un valor de velocidad que es la velocidad máxima.

Transaminasas

Las transaminasas (o aminotransferasas) son enzimas transferasas que catalizan la reacción de transferencia del grupo amino (-NH2) de unaminoácido a un α-cetoglutarato (un α-cetoácido). Las transaminasas más conocidas son:

- Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), llamada también aspartato aminotransferasa (AST).

- Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), o bien alanina aminotransferasa (ALT)

Las transaminasas están por todo el organismo. La GOT o AST está en el hígado, miocardio, riñón, encéfalo y musculatura esquelética. La GPT o ALT está presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígado que en los demás tejidos.

La GOT cataliza la siguiente reacción:

Aspartato + α-Cetoglutarato ⇔ Oxalacetato + Glutamato

La GPT cataliza esta otra reacción:

Alanina + α-Cetoglutarato ⇔ Piruvato + Glutamato

Estas enzimas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y su medición en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial para evidenciar la presencia de daño hepático. Sus valores normales se indican en los partes médicos de laboratorio y varían según la metodología analítica adoptada. Un valor elevado de las transaminasas suele ser indicativo de daño en el hígado.

Cuando el azúcar en sangre es bajo, el organismo debe romper las proteínas en aminoácidos, a expensas del tejido muscular. La preferencia de las transaminasas del hígado por el oxalacetato o el alfa-cetoglutarato desempeña un papel fundamental en la canalización del nitrógeno desde el metabolismo de los aminoácidos a asparagina y glutarato, para la conversión a urea que sirve como excreción del nitrógeno. Del mismo modo sucede en los músculos, donde el uso del piruvato en la transaminación produce alanina, que es llevada por la corriente sanguínea al hígado. Allí, otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un valioso precursor para la gluconeogénesis. Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori, que permite el metabolismo anaerobio en los

músculos.

Fosfatasa alcalina

La fosfatasa alcalina (Ortofosfórico monoéster fosfohidrolasa, (EC 3.1.3.1) es una enzima ampliamente distribuida que hidroliza (3) el enlace éster (1) fosfórico entre un grupo fosfato y un radical orgánico a pH básico (pH óptimo entre 9 y 10) liberando fosfato inorgánico. Está presente en riñón, hígado, intestino y hueso. La medida de niveles anormales de fosfatasa alcalina en el suero indican la existencia de enfermedades óseas degenerativas (raquitismo, osteomalacia, hiperparatiroidismo secundario, osteosarcoma) o bien daños hepáticos. El aumento fisiológico de los niveles plasmáticos de fosfatasa alcalina se produce en animales en fase de crecimiento (se está formando tejido óseo) o en hembras gestantes (fosfatasa alcalina de la placenta).

Isoenzimas

Isozimas or Isoenzimas son proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulacion y en las caracterisiticas cineticas.

Desde el punto de vista fisiologico, la existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes caracteristicas, “personalizadas” de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas condiciones metabolicas.

Un ejemplo de las ventajas que ofrecen las isoenzimas al permitir un ajuste

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