Informe Proteinas.

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 OBJETIVOS

• Dar una descripción de la estructura y funciones de las proteínas.
• Describir lo que son los aminoácidos
• Distinguir entre los cuatro niveles de organización de las moléculas proteínicas.
• Detallar las enfermedades a causa del déficit o exceso de proteínas en el cuerpo humano.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados por aminoácidos, que contienen carbono, hidrógeno y nitrógeno (CHONS). Las cuales tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejido, entre otras funciones que serán detalladas en el presente informe. Las proteínas participan en la síntesis de múltiples compuestos como hormonas, anticuerpos, carne, huevo, etc. Se detallaran los tipos de proteínas que son las simples y conjugadas; como también los cuatro niveles organización que son las proteínas primarias, secundaria, terciarias y cuaternarias. Además se plantearán las diferentes enfermedades que pueden causar el déficit o exceso de proteínas en nuestra alimentación.

PROTEÍNAS

Las proteínas son polímeros compuestos de unidades monoméricas que son llamados aminoácidos. Los aminoácidos están ligados por enlaces de amida en macromoléculas con pesos moleculares que van desde unos pocos miles hasta varios millones de unidades de masa atómica.

Los aminoácidos y sus funciones

Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos.

Sus funciones más importantes son:

• el transporte óptimo de nutrientes y
• la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).

La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la artritis. Todas ellas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos y lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas profundas.

Por consiguiente, es importante hacer frente a estos problemas de raíz y asegurarse que disponemos de la cantidad suficiente de aminoácidos esenciales en nuestro organismo. 

Desafortunadamente, esto no está siempre garantizado, ya que en la mayoría de los casos esto se debe a la disminución de la calidad de nuestra alimentación. Por esta razón, un suplemento o complemento con aminoácidos es muy recomendable.

Las siguientes aplicaciones son un resumen de una variedad de estudios científicos sobre los efectos positivos de los aminoácidos:

• Anti-envejecimiento
• Artrosis y osteoporosis
• Cabello
• Climaterio y menopausia
• Colesterol
• Diabetes
• Potencia sexual y libido
• Quemagrasas
• Sueño, estado de ánimo y rendimiento

Estructura de los Aminoácidos

1.  Estructura fundamental

Todo aminoácido tiene un grupo amino y un grupo ácido carboxílico. Estos dos grupos funcionales están unidos al mismo átomo de carbono, el cual también tiene comúnmente un átomo de hidrógeno y otro grupo que es variable.

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A veces se hace referencia a estos monómeros como α-(alfa) aminoácidos porque la amina está en el carbono vecino a, o alfa a, el grupo carboxílico, o viceversa.

1. Ionización de aminoácidos

Los grupos amino y ácido carboxílico tienen formas conjugadas de ácido/base en agua, las cuales dependen del pH de la solución donde se encuentren.  

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Las constantes de ionización, Kas, para los aminoácidos son de alrededor de 10-2 para el carboxilo y de aproximadamente 10-9 para el grupo amino. Los pKas son 2 y 9. Esto significa que, a un pH de 2, el 50% de los grupos carboxilo está en la forma de ácido conjugado y el 50% en la forma de base conjugada. Cuando el pH es inferior a 2, casi todos los carboxilos están en la forma de ácido conjugado sin carga; arriba de un pH de 2 casi todos están en la forma de base conjugada con carga -1.

Debido a que los aminoácidos tienen carga a ciertos valores de pH, se mueven si se aplica un campo eléctrico, es decir, polos eléctricos + y -, a la solución. El proceso de someter aminoácidos y proteínas, o cualquier especie con carga a un campo eléctrico se conoce como electroforesis. A la forma neutra se le llama forma isoeléctrica o ion dipolo (zwitterión) y el pH en el cual existe la forma isoeléctrica se conoce como pH isoeléctrico o isoiónico, pI.

1. Los Aminoácidos Comunes

Existen 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente en las proteínas. Su ubicación en la cadena polimérica depende del ADN, presente en nuestros genes. Estos son:

Los aminoácidos señalados con un * son aminoácidos “indispensables”, o sea que no se pueden fabricar a través de los procesos metabólicos normales del cuerpo humano y, por tanto, se deben suministrar en la dieta.

1. Quiralidad de los aminoácidos

En las estructuras de todos los aminoácidos, excepto la glicina, se puede ver el enlazamiento de un carboxilo, amina, grupo R e hidrógeno a un carbono central lo que hace que este carbono sea quiral. Con un solo centro quiral existen 2 isómeros posibles, estos se conocen como D- y L-aminoácidos. El código genético emplea solo L-aminoácidos en la construcción de proteínas, aunque pueden presentarse D-aminoácidos como modificadores después que el código genético ha sido transcrito a proteínas. Los D-aminoácidos se presentan principalmente en bacterias.

El Enlace Peptídico

El enlace de amida que se forma entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos es conocido como enlace peptídico. Esto ocurre a través de la transcripción y traducción del código genético. Resumen de la reacción:

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Las cadenas de aminoácidos, llamada polipéptido, se dibuja por lo común con el grupo amino libre a la izquierda y el grupo carboxilo libre a la derecha. Se les llama terminal N o amino y terminal C o carboxi. Los polipéptidos y proteínas tienen puntos isoeléctricos; si el pH es menos que el pI, el polipéptido tiene una carga positiva; a un pH arriba del pI, La carga es negativa. Si todas las moléculas de una proteína tienen la misma carga, tienden a repelerse mutuamente lo que causa que la proteína se mantenga dispersa en el agua. Sin embargo, si el pH se ajusta al pI, la carga neta es cero y las moléculas de proteína pueden dejar de estar en solución; a esto se le conoce como precipitación isoeléctrica.

La Jerarquía de la Estructura de las Proteínas

Existen cuatro niveles formales de estructura proteínica:

1. Estructura Primaria: secuencia lineal de aminoácidos de la terminal N a la terminal C.
2. Estructura Secundaria: disposición de una cadena de polipéptido en una estructura organizada, como una hélice α o una lámina con plegado β, estabilizada por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.
3. Estructura Terciaria: la estructura tridimensional doblada, completamente formada de una cadena de polipéptido, estabilizada por el enlace de disulfuro que se forma entre cadenas laterales de residuos de cisteína que pueden estar lejos unos de otros en una cadena de polipéptido. Otra interacción es la formación de puentes salinos que se forman entre las cadenas laterales de aminoácidos ácidos y básicos que estabiliza las estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas. La tercera interacción es la hidrofóbica, la cual es una interacción no polar, débilmente atractiva, que se da entre las cadenas laterales hidrocarbonadas de aminoácidos, que estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas.
4. Estructura Cuaternaria: asociación de subunidades que se mantienen unidas por efecto de las mismas fuerzas no covalentes de puentes de hidrogeno, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas que dan origen a la conformación terciaria. El hecho que es importante señalar es que casi todas las proteínas con múltiples subunidades requieren todas sus subunidades para ser plenamente funcionales.
5. Proteínas Complejas (proteínas “plus”): es la proteína que requiere una o más porciones no proteínicas, como iones metálicos o grupos orgánicos y de esa manera puede funcionar correctamente.
6. Desnaturalización: proceso de perturbación de una proteína ya sea secundaria, terciaria o cuaternaria, que depende de condiciones fisiológicas óptimas. Estos cambios de condiciones fisiológicos pueden ser superadas y es aquí cuando la proteína se desnaturaliza y que a la vez es una perdida irreversible de su función.

Tipos de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar en dos tipos principales: Proteínas simples y proteínas conjugadas.

Proteínas simples

Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.

1. Proteínas fibrosas

• Como hebras, ya sean solas o en grupos
• Generalmente poseen estructura secundaria
• Insolubles en agua
• Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

1. Proteínas globulares

Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:

• Casi redondeada en su contorno
• Con la estructura terciaria o cuaternaria
• En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas
• La función enzimática y no enzimática.

Albúminas

Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo  y las semillas de ricino.

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