Informe Proteínas

Informe Proteínas

1er objetivo:

Reconocer en fase acuosa y no acuosa proteínas de la leche, la presencia de aminoácidos y enlaces peptídicos

2do objetivo:

Reconocer en la clara de huevo proteínas, presencia de aminoácidos y enlaces peptídicos

Marco teórico:

Las proteínas son macromoléculas que tienen pesos moleculares entre 6000 a un millón o mas. Están formados por moléculas de aminoácidos. Un aminoácido tiene un grupo carboxílico y un grupo amino unidos a un carbono secundario

Los aminoácidos se unen por un enlace peptídico

El producto es un dipéptido que tiene un grupo amino libre en un extremo y un grupo carboxílico en el otro. Pueden condensarse con otros aminoácidos para formar largas cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos.

Los radicales, R en los aminoácidos varían en sus estructuras. Algunos son hidrocarburos sencillos, anillos aromáticos, grupos adicionales NH2 o carboxilo, grupos SH o OH. 20 son los aminoácidos esenciales. Los aminoácidos en una proteína dada se hayan en un orden definido. El mismo aminoácido puede repetirse muchas veces en la cadena del polipéptido.

Estructura primaria: la secuencia de los aminoácidos en una proteína se llama estructura primaria.

Estructura secundaria: la disposición espacial de la cadena polipeptídica de una proteína se denomina estructura secundaria. Hay dos disposiciones, alfa hélice y beta hoja plegada. En alfa hélice, tiene una forma alfa helicoidal, la cadena esta curvada en forma de espiral. La hélice es sostenida por enlaces de H entre las salientes de las curvas. Los enlaces de H están formados por el átomo de H del NH de un grupo peptídico con el átomo O del grupo carbonilo de otro grupo peptídico.

En beta hoja plegada, las cadenas se mantienen juntas en forma de hojas plegadas mediante enlaces de H entre cadenas adyacentes.

Estructura terciaria: es la disposición de las estructuras secundarias realizadas por interacciones entre los grupos R de los aminoácidos. Existen dos disposiciones, globular y fibrosa. Hay tres tipos de enlaces:

1) algunos radicales R contienen un grupo carboxílico mas y un segundo NH2. Estos dos grupos reaccionan y forman:

2) es una oxidación en la que se forma una unión disulfuro entre dos grupos SH

3) los grupos sustituyentes pueden unirse por enlaces de H entre si

Las estructuras primarias, secundarías, y terciarias describen la disposición de una cadena polipetídica sencilla

Estructura cuaternaria: algunas proteínas contienen mas de una cadena. El numero de cadenas y la forma como están dispuestas en toda la proteína forman la estructura cuaternaria

Proteínas de la leche: un método para fraccionarlas consiste en la precipitación de las caseínas a pH 4,6 (que corresponde a su punto isoeléctrico) donde quedan como sobrenadante las proteínas del suero que a su vez se recuperan por una precipitación térmica con el uso de sales

Leche descremada

Proteínas (100)

Precipitado Sobrenadante

Caseínas (80) Proteínas del suero (20)

Proteínas de la clara de huevo:

La principal proteína de la clara de huevo es la ovoalbúmina, un tipo de albúmina que constituye entre el 60% y el 65% del peso de la clara de huevo. Además de tener el mejor perfil proteico que se puede encontrar en un alimento, la clara contiene vitaminas y minerales y aporta aproximadamente 17 calorías.

Además de la ovoalbúmina, la clara de huevo tiene otras proteínas como la ovomucina (2%), la conalbúmina (14%) y el ovomucoide (2%).

Características:

Se desnaturaliza fácilmente con el calor. Es la proteína de mayor valor biológico ya que tiene muchos de los ocho aminoácidos esenciales. Es rica en cisteína y metionina y presenta grupos sulfhídrilos. La presencia de estos grupos sulfhidrilos hacen una gran contribución aparte del sabor, textura y aroma característicos del huevo.

Propiedades:

Insoluble en agua, soluble en soluciones alcalinas, resistente a tratamientos térmicos suaves (coagula a 80ºC) y rica en cisteína y metionina.

Materiales:

- Soporte

-

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