Proteinas

PROTEINAS

DEFINICION:

Son polipéptidos de peso molecular elevado.

En 1839 el químico holandés Gerardus J. Mulder investigó las propiedades de las albúminas (sustancias que coagulan por calentamiento y que están presentes en leche y huevo) y les atribuyó la fórmula C40H62O12N10. Berzelius le sugirió que les llamara proteínas (del griego: proteios, primario) ya que podría tratarse de las sustancias biológicas de mayor importancia. A partir de entonces las investigaciones revelan que las proteínas están implicadas en todos los procesos celulares, aunque la fórmula es solo aproximada, pues todas tienen C, N, O e H, casi todas tienen S y P y en algunas se encuentra K, Na o Cu.

Todas las proteínas son macromoléculas, pues tienen un peso molecular mayor a 5 000 daltones (1 dalton es el PM de 1 protón, por lo que se requieren de 50 o más aminoácidos para formar una proteína, ya que un aminoácido pesa 100 daltones).

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

A) DE ACUERDO A SU COMPOSICION QUIMICA

1.- Proteínas Simples

Son cadenas formadas únicamente por aminoácidos. Por ejemplo: albúmina (huevo), glutenina (trigo), zeína (maíz) queratina (uñas, cabello), colágeno (tendones, piel y hueso), elastina (ligamentos).

2.- Proteínas conjugadas

Formadas por proteínas simples unidas a una porción no proteínica a la cual se le llama grupo prostético. Con base a este grupo se clasifican en:

a) Nucleoproteínas: El grupo prostético son los ácidos nucleicos. Las proteínas que se unen a estos grupos son básicas como protaminas e histonas. Estas existen en todas las células, tanto en citoplasma como en núcleo.

b) Fosfoproteínas: El ácido fosfórico se une a la proteína, como en la caseína de la leche.

c) Porfirinoproteínas: El grupo es la profirina, que suele contener un átomo metálico. La hemoglobina contiene hierro y la clorofila contiene magnesio.

d) Glucoproteínas: Se combinan con polisacáridos como en la -globulina de la sangre.

e) Lipoproteínas: Se unen a lípidos. Por ejemplo, las lipoproteínas del plasma que transportan lípidos.

B) DE ACUERDO A SU CONFORMACION

Es el arreglo que tiene en el espacio la molécula, la forma más estable de la proteína. Por su forma, se clasifican en:

1.- Globulares: La cadena polipeptídica o las cadenas, se hallan plegadas de modo muy compacto, adoptando forma esférica o globular. Son por lo general solubles en los sistemas acuosos y se difunden con facilidad. Casi todas las enzimas son proteínas globulares, así como las proteínas de la sangre, anticuerpos y proteínas nutritivas de reserva. Como ejemplos están: albúminas, globulinas e histonas.

2.- Fibrosas: Son insolubles en agua, tienen moléculas finas y alargadas, con las cadenas polipeptídicas extendidas a lo largo de un eje. La mayoría de éstas desempeñan un papel protector o estructural. Ejemplos: -queratina (cabello y lana), fibroina (seda), colágeno y elastina.

C) DE ACUERDO A SU FUNCION

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las proteínas están formadas por aminoácidos y existen cinco tipos de enlaces en una proteína.

1. Enlace peptídico: se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, formando un grupo amida y liberando una molécula de agua.

2. Enlace disulfuro: se da entre los azufres de los aa que lo tienen. Es un enlace muy fuerte.

3. Puente de hidrógeno: se da entre O e H ó N e H.

4. Atracciones hidrófobas: se presentan por el rechazo de los grupos -R no polares, por todas las partes polares de la molécula.

5. Atracciones electrostáticas: entre partículas con carga (que están ionizadas).

NIVELES ESTRUCTURALES

A) Estructura

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