Toxinas Microbianas

Toxinas microbianas

Las Toxinas microbianas son toxinas producidas por microorganismos, incluyendo bacterias, virus y hongos. Las toxinas microbianas son determinantes importantes de la virulencia responsable de patogenicidad microbiana y/o evasión de la respuesta inmune del hospedador. Algunas toxinas bacterianas, tales como neurotoxinas las botulínicas, son las más potentes toxinas naturales conocidas. Sin embargo, las toxinas microbianas también tienen usos importantes en investigación médica e investigación. Aplicaciones potenciales de investigación de toxinas incluyen el combate de la virulencia microbiana, el desarrollo de nóveles drogas contra el cáncer y otros medicamentos, y el uso de toxinas como herramienta en neurobiología y biología celular.1

Índice [ocultar]

1 Neurotoxina botulínica

2 Toxina antrácica

3 Citotoxina subtilasa

4 Toxina de Pasteurella multocida

5 Toxinas RTX de Vibrio

6 Toxina de Helicobacter pylori

7 Toxinas de Staphylococus

8 Ribotoxinas fungícas

9 Toxinas de Cianobacterias

10 Véase también

11 Referencias

Neurotoxina botulínica[editar]

Las neurotoxinas botulínicas (BoNTs) son las más potentes toxinas naturales conocidas. La familia de BoNTs comprende siete serotipos antigenicamente diferentes (A a G) que son producidos por varias cepas toxigénicas de anaeróbicos formadores de esporas Clostridium botulinum. Las toxinas actúan como metaloproteasas que entran a los terminales nerviosos colinérgicos periféricos y clivan proteínas que son componentes cruciales del aparato neuroexitador, causando una inhibición persistente pero reversible de la liberación de neurotransmisores que resultan en una parálisis muscular flácida. Ellas son el agente causante de la mortal enfermedad por intoxicación alimentaria llamada botulismo, y podrían tener un riesgo importante en la guerra biológica debido a su extrema toxicidad y facilidad de producción. Sirven además como poderosas herramientas para tratar una lista de condiciones médicas.2

Toxina antrácica[editar]

El Bacillus anthracis produce dos factores importantes de virulencia, una exotoxina tripartita referida como toxina antrácica, y una cápsula antifagocítica. Estos factores de virulencia median la supervivencia del patógeno y, en el caso de la toxina, inducen directamente daño al hospedador. Dos distintas actividades enzimáticas están asociadas con la toxina antrácica, cada una codificada por una proteína separada. Las subunidades ezimáticas son el factor letal (LF), una meataloproteasa dependiente de zinc, y el factor de edema (EF), una adenilato ciclasa dependiente de calcio y calmodulina. LF y EF logran el acceso al citosol del hospedador uniéndose a y traslocándose a través de un poro formado por la subunidad de unión que comparten, protector de antígeno (PA). La combinación de LF y PA se llama toxina letal (LT), y esta toxina inactiva la señalización MAPK en el hospedador. La toxina de edema (ET), formadad por la combinación de EF yd PA, produce altos niveles de cAMP en células hospedadoras. Al principio de la infección, los niveles sistémicos de toxina son bajos, y probablemente modulan la respuesta inmune del hospedador localmente, de tal modo que permiten el establecimiento de la infección. más tarde, las concentraciones de toxina aumentan causando daños a órganos, salida vascular, y por último la muerte del hospedador.3

Citotoxina subtilasa[editar]

La citotoxina subtilasa (SubAB) es un prototipo recientemente reconocido de una nueva familia de toxinas AB5 secretada por Shiga toxigénica Escherichia coli (STEC). Su subunidad A es una serina proteasa semejante a la subtilasa y la citotoxicidad para las células eucarióticas es debido a un único altamente específico sitio de clivaje de BiP/GRP78, una esencial Hsp70 family chaperone localizada en el ER. Este clivaje gatilla

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