Proteinas Libro De Quimica De Alimentos

Índice N° de pagina

1. que son las proteínas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

2. estructura de las proteínas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

2.1. Estructura proteica primaria. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4

2.2. Estructura proteica secundaria. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5

2.2.1 hélice alfa. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5

2.2.2 hoja beta. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

2.2.3 hélice de colágeno. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

2.3. Estructura terciaria. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7

2.3.1. Tipos de estructuras terciarias. . . . . . . . . . . . . . . 7

2.4. Estructura cuaternaria. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

3. asociación entre proteínas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9

3.1. Asociación entre azucares y proteínas. . . . . . . . . . . 9

3.2 asociación entre proteínas y lípidos. . . . . . . . . . . . . 10

4. aminoácidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10

4.1. Clasificación de los aminoácidos. . . . . . . . . . . . . . . 11

5. desnaturalización. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12

5.1 termodinámica de la desnaturalización. . . . . . . . . . . . . . 13

5.2 desnaturalización por cambios de PH. . . . . . . . . . . . . . . 14

5.3 proteólisis. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14

5.4 agentes desnaturalizante. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14

6. propiedades funcionales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15

7. unión de sabores. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17

7.1factores de influyen en la unión de sabores. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17

8. propiedades nutricionales de las proteínas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18

1 ¿Que son las proteínas?

Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, también desempeñan un mayor número de funciones en las células conocidas como macromoléculas. Además La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor. Poseen propiedades nutricionales y de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus propiedades funcionales.

Fig. 1

2 Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha. La conformación asumida por las proteínas nativas comprende diferentes tipos dentro de su molécula, que definen sus propiedades inmunológicas, enzimáticas u hormonales. Una pérdida de conformación modifica estas propiedades, como puede suceder con la actividad biológica de las enzimas.

Las proteínas cuentan con 4 estructuras

• Estructura primaria

• Estructura segundaria

• Estructura terciaria

• Estructura cuaternaria

2.1 Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazadas Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica primaria

Fig.2 estructura proteica primaria

2.2 Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena poli peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena poli peptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Esta estructura cuenta con más sub estructuras:

2.2.1 Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Fig.3 composición de la hélice alfa

2.2.2 Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena poli peptídica.

Fig.4 composición de la hoja beta

2.2.3Hélice de colágeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.

Fig.5 estructura de la hélice de colágeno

2.3 Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena poli peptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

2.3.1Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras súper secundarias.

2.4 Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena poli peptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero

• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídica que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente di sulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

Fig. 6 corresponde a la hemoglobina

3. Asociación entre proteínas

Las proteínas a y b- (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos dímeros

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