Bioquimica Proteinas Y Enzimas

Que es bioquímica: LA BIOQUIMICA COMO CIENCIA SE UBICA ENTRE LO VIVO ( UNA CELULA) Y LO NO VIVO ( LAS BIOMOLECULAS QUE LA CONFORMAN)

Biomoleculas: Las Biomoléculas son una clase especial de compuestos orgánicos. Son aquellas sintetizadas por seres vivos. Están h. de carbono lípidos, proteínas, ac. Nucleicos.

Enlace ionico: no comparte electrones mayor que dos su diferencia de electronegatividad

Enlace covalente polar: 0,4 y 2 diferencia de EN comparte electrones.

Enlace covalente apolar: 0 y 0,4 diferencia de EN comparte elctrones se forma un solo polo que no se diferencian sus elementos.

Moléculas polares: con carga +o -/ sin carga pero forman p. de hidrogeno

No polares: no presentan carga ni puente de hidrogeno.

Anfipaticas: una con carga y la otra sin carga.

Propiedades del agua: disolvente, capilaridad (peso del liquido = tensin superficial), tensión superficial ( pte de hidrogeno)

Acido base:

Acido. sustancia que aumenta concentración de iones de H en agua

Base. sustancia que aumenta la concentración de iones hidroxilo OH en agua.

Pka. Fuerza para disociarse mientras mas acido una molécula menos va a ser su pka, se igualan las cantidades de acido conjugado y base conjugada

Ph. medida de la acidez –log de h+

POH: medida de la basicidad

Buffer: mantienen estable el ph cuando se le agregan pequeñas cantidades de acidos o bases.

Pte de hidrogeno: H con atomo electronegativo O N F

k. dieléctrica: capacidad de separar iones que forman una molecula polar esto explica la capacidad de las moléculas polares para disolverse en agua, ya que este tiene una elevada k dieléctrica.

-Comportamiento AA frente al Ph:

El comportamiento anfótero o anfolitos se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico)

-Clases de AA según su cadena

Cadenas laterales alifáticas: glicina alanina valina leucina e isoleucina (hidrófobo)

Hidroxilo o azufre: serina cisteína treonina y metionina

Cisteína: puede ionizarse a ph elevado y se puede oxidar formando enlace disulfuro llamándose cistina (papel estructural importante)

Aminoácidos aromáticos:

Fenilalanina tripsina triptófano hidrofobicos y gran absorción de luz.

Aminoácidos básicos:

Histidina lisina arginina polares

Aminoácidos ácidos:

Acido aspártico Acido glutámico hidrofobicos

-Los AAs como Precursores de Síntesis de importantes Biomoléculas

Fenilalanina y Tirosina, fundamentales en las plantas. A partir de estos AAs se sintetizan los pigmentos, taninos, alcaloides, lignina.

Triptófano: el precursor de una de las principales fitohormonas, la Auxina: Acido Idol 3-Acético. Además en animales, es precursor del neurotrasmisor serotonina (humor,sueño, ira, apetito, sexualidad) y de la hormona melatonina (Hipnoinductora, insomnio, depresión)

Metionina precursor del Acetileno, gas que actúa como fitohormona.

Tirosina precursor de la Melanina y de las catecolaminas, neurohormonas como Adrenalina y dopamina. De la Tiroxina (hormona tiroides)

Ac.Glutámico, por si sólo es un importante neurotrasmisor exitador (estimulante) del SNC.La Arginina, precursor del Oxido Nítrico, un neurotrasmisor

La Arginina y la Glicina, precursores de la Fosfocreatina, el principal reservorio de energía en el músculo.

Histidina, precursor de la Histamina, vasodilatador que actúa en las reacciones alérgicas.

-Péptidos:

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

DE ORIGEN ANIMAL, VEGETAL, SECRETADOS POR MICROORGANISMOS Y SINTÉTICOS

EN ANIMAL

HORMONAS / OXITOSINA (contracción músculo uterino, secreción de leche) , GLUCAGÓN ( eleva la concentración de glucosa de la sangre) VASOPRESINA ( estimula la absorción de agua)

NEUROPEPTIDOS O PEPTIDOS OPEACEOS, producidos en el cerebro, de acción similar a la morfina. Producen un efecto analgésico, regulan el apetito, el estado de animo, comportamiento sexual, el ciclo de sueño, etc. Ejemplo, las Endorfinas y Encefalinas.

EN VEGETAL

La SISTEMINA. Péptidos de 18 AA involucrado en la respuesta sistémica de las hojas frente al ataque de insectos

EN MICROORGANSIMOS

Que producen ANTIBIOTICOS:

La PENICILINA. Un péptido formado por la unión de Val-Cis

EN HONGOS

CICLOSPORINA A, péptido inmunosupresor que se utiliza para evitar el rechazo de tejidos transplantados

SINTETICOS NutraSweet (Aspartame)

-Enlace peptídicos

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

En los grupos Imino y Carbonilo en torno al enlace Peptídico se forman dipolos.

Debido al fenómeno de resonancia, el enlace Peptídico tiene carácter de enlace doble, por lo tanto es rígido. La consecuencia es que los grupos Imino y Carbonilo no pueden rotar libremente uno respecto al otro, son coplanares

Ademas los dipolos Imino y Carbonilo pueden formar puentes de H

Funciones de las proteínas

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

• Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

• La elastina del tejido conjuntivo elástico.

• La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión

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