ClubEnsayos.com - Ensayos de Calidad, Tareas y Monografias
Buscar

Proteinas Y Enzimas


Enviado por   •  25 de Marzo de 2014  •  5.399 Palabras (22 Páginas)  •  347 Visitas

Página 1 de 22

CUESTIONARIO DE PROTEÍNAS ESPECIALES Y ENZIMAS

1. Señale cuándo la hemoglobina se convierte en metahemoglobina.

Cuando el ion ferroso, Fe++ se oxida a férrico, Fe +++, la hemoglobina se convierte en metahemoglobina, que no es funcional.

En presencia de ferricianuro potásico (oxidante), la hemoglobina reducida se oxida a metahemoglobina (de color pardo), cambiando el estado de oxidación del Fe del grupo hemo de Fe2+ a Fe3+.

Hb(Fe2+) + Fe(CN)63- -------> MetaHb (Fe3+) + Fe(CN)64-

Al eluir la muestra (metahemoglobina más ferricianuro) a través de la columna, las moléculas grandes de metahemoglobina pasan rápidamente entre las partículas, mientras que las moléculas pequeñas de ferricianuro quedan retrasadas. Así, al final se separan en dos bandas distintas de diferente color (una amarilla correspondiente al ferricianuro y otra parda de la metahemoglobina). Como la metahemoglobina emigra rápidamente acaba alcanzando a la banda de ditionito sódico (reductor, de bajo peso molecular por lo que eluye despacio). Entonces la metahemoglobina se reduce de nuevo a hemoglobina roja.

2. Explique inmunoglobulinas.

Llamamos antígeno a la molécula que, introducida en un organismo, produce una respuesta inmune, sea humoral o celular.

En la inmunidad humoral, el antígeno se une específicamente a un linfocito B que produce un anticuerpo complementario. Este linfocito se multiplica (clon celular) y se transforma en célula plasmática o plasmocito, que es la célula encargada de la producción de anticuerpos.

Cada linfocito B produce un solo y único tipo de anticuerpo. Por esa razón, los anticuerpos obtenidos de un único clon de linfocitos B reciben el nombre de anticuerpos monoclonales.

El estudio de las inmunoglobulinas se vio facilitado por la naturaleza de los mielomas, tumores malignos de células plasmáticas, que producen un solo tipo de anticuerpo (anticuerpo monoclonal).

En algunos mielomas humanos se produce la llamada proteína de Bence-Jones, que es excretada en la orina, a partir de la que se puede purificar.

A partir de todas estas circunstancias se pueden obtener anticuerpos químicamente puros (monoclonales) lo cual facilita el estudio químico de las inmunoglobulinas.

El tratamiento con papaína escinde la molécula de inmunoglobulina (Ig) en tres fragmentos, dos de ellos idénticos: dos Fab y un Fc

Fab: Antigen Binding (fijador de antígeno)

Fc: Crystallizable (cristalizable)

Porter, 1959

El tratamiento con mercaptoetanol y guanidina 8M, seguido de cromatografía, disocia la Ig en dos componentes de pesos moleculares 50 kDa (H, de heavy, pesado) y 25 kDa (L, de light, ligero). Como el peso molecular de la Ig nativa es de 150 kDa, se deduce que su estructura es H2L2 .

Edelman, 1959

Por estudios inmunológicos, se detectan los siguientes isotipos:

- Cadena ligera: κ, λ

- Cadena pesada: γ, α, µ, δ, ε

En los dominios constantes puede haber una ligera variabilidad en cada cadena (afecta a uno o dos aminoácidos) dando lugar a las variantes conocidas como alotipos

En los dominios variables hay muy poca homología de secuencia; cada anticuerpo es único hacia su antígeno: los idiotipos

En cualquier caso, en cada anticuerpo las dos cadenas ligeras y las dos pesadas son iguales entre sí.

Cadenas ligeras

212 aminoácidos

2 dominios:

VL, N-t (108 aa)

CL, C-t (104 aa)

Cadenas pesadas

Variable; 450 aminoácidos en IgG

Cuatro o cinco dominios:

VH, N-t (108 aa)

CH1, CH2, CH3 (y CH4)

En los dominios constantes hay posibilidad de variaciones alotípicas (uno o dos aminoácidos solamente)

Inmunoglobulina G γ2κ2 , γ 2λ2

- Constituye el 70-80 % de las inmunoglobulina séricas

- Contingente mayoritario de la respuesta inmune secundaria

- Cuatro tipos distintos: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4

- Monomérica

- Bajo contenido en carbohidrato (2-3 %)

Inmunoglobulina A (α2κ2)2 , (α2λ2)2

- Constituye el 10-20 % de las inmunoglobulinas séricas

- Es la Ig propia de las secreciones (jugo gástrico, saliva, leche)

- Dos tipos: IgA1, IgA2

- Normalmente dimérica: unión covalente por el péptido J

- Alto contenido en carbohidrato (7-12 %)

Inmunoglobulina M (µ2κ2)5 , (µ2λ2)5

- Constituye el 5-10 % de las inmunoglobulinas séricas

- Es la respuesta inmune primaria

- Cinco dominios en la cadena pesada

- Elevada proporción de carbohidrato (12 %)

- Pentámero unido por disulfuros y un péptido J

Inmunoglobulina D δ2κ2 , δ2λ2

- Muy baja concentración en suero (1 %)

- Posiblemente relacionada con el receptor de antígeno

- Alto contenido en carbohidrato (9-14 %)

Inmunoglobulina E ε2κ2 , ε2λ2

- La más minoritaria

- Cinco dominios en la cadena H

- Membrana de mastocitos y basófilos

- Relacionada con inmunidad a parásitos helmínticos

-

...

Descargar como (para miembros actualizados)  txt (33.9 Kb)  
Leer 21 páginas más »
Disponible sólo en Clubensayos.com