LAB. BIOLOGIA CELULAR
Enviado por yanethmonserrat • 16 de Febrero de 2013 • 2.373 Palabras (10 Páginas) • 519 Visitas
LAB. BIOLOGIA CELULAR
PRACTICA XIII
“PROTEÍNAS”
FUNDAMENTO
Las proteínas son compuestas de carbono, oxigeno hidrogeno y nitrógeno. La mayoría de ellas contienen además azufre, y algunos fósforos. Sus moléculas son de proporciones coloidales, todas son muy complejas molecularmente y tienen alto peso molecular. La molécula proteica esta compuesta de una combinación de aminoácidos por condensación. Las pro teosas, peptonas, péptidos y aminoácidos son derivados de las proteínas formados en síntesis e hidrólisis.
Hay ciertas reacciones coloreadas que dan las proteínas y dependen de los aminoácidos presentes en la molécula proteica. Todas dan la reacción de BIURET. Esta es debida al grupo NH – CO. Las que contienen tirosina dan las reacciones Xantoproteica y de Millon, las que contienen triptofano dan la reacción de este nombre, y las que contienen cistina dan la reacción de la cistina (azufre).
OBJETIVO
Ver la presencia de proteínas y su importancia dentro de los organismos vivos y su mecanismo de acción a nivel molecular.
GENERALIDADES
Las proteínas Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídico.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si la n: de aa. Que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si la n: es superior a 50 aa. Se habla ya de proteína.
LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un
Grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. la a(alfa)-hélice
2. la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. No forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. los puentes eléctricos
4. las interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
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