PRACTICA No. 10 ANALISIS ENZIMATICO

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CIUDAD JUÁREZ

PRACTICA No. 10 ANALISIS ENZIMATICO

CUALITATIVO Prerequisitos. 1. Definición de

enzima, substrato, apoenzima, holoenzima,

proenzima, zimógeno, coenzima, cofactor. [1] •

Las enzimas son moléculas de naturaleza

proteica y estructural que catalizan reacciones

químicas, siempre que sean

termodinámicamente posibles: una enzima hace

que una reacción química que es

energéticamente posible, pero que transcurre a

una velocidad muy baja, sea cinéticamente

favorable, es decir, transcurra a mayor

velocidad que sin la presencia de la enzima En

estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas

moléculas denominadas sustratos, las cuales se

convierten en moléculas diferentes denominadas

productos. • La apoenzima es la parte proteica

de una holoenzima, es decir, una enzima que

no puede llevar a cabo su acción catalítica

desprovista de los cofactores necesarios, ya sean

iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos,

que a su vez puede ser una coenzima o un

grupo prostético, dependiendo de la fuerza de

sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es

por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se

le une el cofactor adecuado. • Una holoenzima

es una enzima que está formada por una

proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede

ser un ion o una molécula orgánica compleja

unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En

resumidas cuentas, es una enzima completa y

activada catalíticamente. Las apoenzimas son

enzimas que carecen de los componentes

químicos apropiados para realizar la actividad

catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias

no proteicas, denominadas cofactores que,

fijadas en su superficie mediante enlaces

covalentes o débiles, le aportan a la enzima los

grupos y funciones químicas que necesita. En

estos casos, la parte proteica de la enzima de

denomina apoenzima y la fracción no proteica

es el cofactor. • Un zimógeno o proenzima es un

precursor enzimático inactivo, es decir, no

cataliza ninguna reacción como hacen las

enzimas. Para activarse, necesita de un cambio

bioquímico en su estructura que le lleve a

conformar un centro activo donde pueda

realizar la catálisis. En ese momento, el

zimógeno pasa a ser una enzima activa. 2.

Determine lo que significa: especifidad

enzimática y alosterismo .[2] • Las interacciones

entre las subunidades de una proteína

multimérica se ven afectadas por la uniones con

ligandos. En la alostería (o alosterismo), el

control de la actividad proteína funciona por

medio de la unión con ligandos: uniendo un

ligando a un lugar específico en la proteína

promueve un cambio conformacional que altera

la afinidad de la proteína por otros ligandos.

Esto se conoce como transición alostérica y los

ligandos que promueven los cambios

conformacionales son llamados efectores o

moduladores . El término efector puede

aplicarse a sustratos, activadores o inhibidores. •

Las enzimas alostéricas llamadas enzimas

reguladoras (o marcadoras del paso,

"pacemaker"), determinan la rapidez de un

proceso; estas enzimas catalizan el primer paso

del proceso, o el primer paso de una ruta

ramificada que lleva a la formación de un

producto alterno. Son modificadas por la unión

reversible no-covalente de una molécula señal.

3. Defina el efecto de una hidrolasa,

oxidoreductasa, transferasa, liasa, ligasa e

isomerasa. • Óxido-reductasas ( Reacciones de

óxido-reduccisn): Son las enzimas relacionadas

con las oxidaciones y las reducciones biológicas

que intervienen de modo fundamental en los

procesos de respiración y fermentación. •

Transferasas (Transferencia de grupos

funcionales): Estas enzimas catalizan la

transferencia de una parte de la molécula

(dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se

basa en la naturaleza química del sustrato

atacado

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