Pardeamiento No Enzimatico

2.1. Pardeamiento

Las reacciones de pardeamiento se llaman así por producirse un oscurecimiento del alimento que las sufre debido a la formación de pigmentos pardos. Estas reacciones pueden ser deseables o indeseables dependiendo del alimento de que se trate. (Montero Morales, 2003)

Las reacciones químicas y bioquímicas conllevan normalmente a cambios sensoriales y también en muchos casos, perdidas en el valor nutritivo del alimento. Las reacciones de pardeamiento son un ejemplo en este tipo de reacciones, cuyo nombre deriva de la modificación más evidente que se produce en el alimento: un oscurecimiento debido a la formación de pigmentos pardos (Hernández Rodriguez,et al., 1999).

El pardeamienoto de los alimentos puede seguir dos tipos de mecanismos claramente diferenciados. Los de carácter enzimático, en los que intervienen enzimas propios del alimento, y los no enzimaticos, debidos a procesoso estrictamentes químicos. (Hernández Rodriguez,et al., 1999).

2.1.1. Pardeamiento enzimático

El pardeamiento enzimático se produce mayoritariamente en alimentos de origen vegetal y se basas en reacciones de oxidación de substratos de tipo fenólico, fácilmente oxidables, siendo catalizadas estas reacciones por enzimas genéricamente denominadas fenolasas o polifenol-oxidasas las cuales requieren la presencia de oxígeno para reaccionar en un pH ligeramente ácido. Los fenoles oxidados sufren a continuación reacciones de polimerización dando lugar a los pigmentos oscuros responsables del cambio de color, que aparece, por ejemplo, al realizar una incisión en las frutas (manzanas, peras, melocotones, etc) y hortalizas (papas, zanahorias, etc.). Debido a su carácter enzimático, son reacciones que pueden controlarse o evitarse aplicando aquellas técnicas que provoquen la inactivación o desnaturalización de las enzimas responsables como son las fenolasas. (Hernández Rodriguez,et al., 1999).

Figura 1: Etapas de reacción de pardeamiento enzimático

Fuente: Hernández, et al., 1999

2.1.1.2. Fenolasas

Bajo este nombre se agrupan varias enzimas oxidorreductasas y sus respectivas isoenzimas que provocan el oscurecimiento de ciertos alimentos de origen vegetal que han sufrido daños físicos y que exponen sus tejidos al aire; el hecho de que este cambio no se efectué en células intactas indica que existe un microambiente anaerobio dentro del fruto que inhibe el mecanismo y que, además, la enzima y el sustrato se encuentra en compartimentos celulares separados lo que evita que la reacción suceda en el estado intacto del alimento. (Badui Dergal, 2006)

En muchos casos como en el té, el café y algunas especies de uvas, el oscurecimiento enzimático es deseable pero en otros es totalmente negativo como en el caso del plátano y la manzana.

Las enzimas que catalizan las transformaciones en el oscurecimiento pertenecen a las oxidorreductasas. Entre ellas se encuentran la monofenoloxidasa (llamado también tirosina, fenolasa, monofenol oxidasas, polifenolasa, y cresolasa) y la catecol oxidasa (difenol oxidasa, o-difenolasa, fenolasa, polifenoloxidasa y tirosinasa).Abundan en frutas como la manzana, el durazno, el plátano, la pera, la fresa y otras, pero no en productos más ácidos como la lima, la toronja, la naranja, el melón, el limón, y el jitomate. (Badui Dergal, 2006)

2.1.1.3. Sustratos del pardeamiento enzimático

Los sustratos más comunes son compuestos insaturados, principalmente los que tienen estructuras de monofenoles o de o-difenoles, entre los que destaca la tirosina de la papa, los flavonoides y los taninos en el café, y el cacao; las antocianinas en diversas frutas, el ácido clorogénico en la manzana y la pera, así como el ácido caféico, la adrenalina, la catequina o catecol y otros. Los m-difenoles, como el resorcinol, no son sustratos, y además actúan como inhibidores competitivos, al igual que los derivados metálicos del fenol, como el guayacol. Cabe mencionar que la intensidad del oscurecimiento en la manzana está en función de la actividad de la fenolasa, así como de la concentración de de los polifenoles que sirven de sustrato. (Badui Dergal, 2006)

Los productos finales de estas reacciones enzimáticas son macromoléculas con estructuras químicas muy complejas (melaninas), resultado de la copolimerización de diversos compuestos (quinonas); dependiendo de la intensidad de esta transformación, las melaninas varían su color desde un ligero amarillo hasta un café oscuro. (Badui Dergal, 2006)

Figura 2: Principales sustratos del pardeamiento enzimático

Fuente: Bello Gutiérrez, 2000

2.2 Inactivación enzimática

Dada la poca aceptación que tienen los frutos dañados por las reacciones de oscurecimiento enzimático, el tecnólogo de alimentos aplica diferentes métodos para controlarlas. Sin embargo , en algunos frutos casos, como en los jugos de manzana, se desea un cierto oscurecimiento para impartirle un color adecuado al producto. (Badui Dergal, 2006)

Existen varios procedimientos para inactivar las enzimas: el más usual es el escaldado con agua hirviente o vapor por un periodo corto, normalmente de 2 a 10 minutos, dependiendo de las dimensiones, tipo y condición del producto. Las altas temperaturas son capaces de desnaturalizar la parte proteica de las enzimas, inactivándolas. No todos los productos pueden ser tratados por este método, especialmente aquellos que la cocción degrada sus propiedades organolépticas, como cierta frutas (Barreiro, et.al., 2006). Por tales motivos también se utilizan los tratamientos con SO2 gaseoso, el tratamiento con soluciones de sulfitos, soluciones de ácidos y la eliminación del oxígeno (Badui Dergal, 2006).

Una vez que se inactivan las enzimas todos los procesos enzimáticos que tienen lugar en los tejidos, incluyendo la respiración, cesan (Barreiro, et.al., 2006).

2.2.1 Inactivación enzimática por calor

Como sucede con cualquier otra reaccion química la velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementan con la temperatura, al aumetar la energia cinética de las moléculas, pero solo en el intervalo en que la enzima es estable y tiene su capacidad catalítica; en casos extremos , cuando el incremento es muy grande , se favorece la desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica. Existen varios factores que, además de la estabilidad conformacional, también afectan la actividad enzimática al aumentar la temperatura. Por esta razón cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperaturaan la cual se logra la mayor actividad, para la mayoría está entre 30 y 45°C, y se inactiva a más de 60°C.

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