Quimica De Los Alimentos

5. Enzimas

Introducción

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

El catecol es una enzima clave en la degradación de las catecolaminas, cuya interacción con noradrenalina y adrenalina da lugar a la formación de normetanefrina y metanefrina, respectivamente, que después sufren la acción de la enzima monoaminooxidasa (MAO) y da lugar al ácido vanilmandélico. De forma alternativa, la COMT puede actuar sobre el ácido 3,4-dihidroximandélico, que se ha formado previa interacción de la MAO con nordarenalina y adrenalina.

Catálisis

Se refiere a la aceleración de la tasa de un reacción química mediante una sustancia, llamada catalizador, que no es modificada por la reacción. La catálisis es crucial para cualquier forma de vida, ya que hace que las reacciones químicas ocurran mucho más rápido, a veces por un factor de varios millones de veces más de lo que lo harían "por sí mismas".

Un error muy común es creer que el catalizador "permite que la reacción ocurra", que la reacción no se daría sin la presencia de dicho catalizador. Sin embargo, un catalizador no puede hacer que una reacción termodinámicamente desfavorable proceda. Más bien, solamente puede acelerar la reacción que es termodinámicamente favorable. La reacción puede proceder en ausencia del catalizador aunque quizás demasiado lentamente como para ser observada desde la práctica.

Los catalizadores aceleran las reacciones químicas modificando el camino energético entre los reactivos y los productos. Usualmente, esto involucra un compuesto, un intermediario, el cual no puede formarse sin el catalizador. La barrera de la energía de activación necesaria para la formación de este intermediario es menor a la requerida por los reactivos para dar lugar a los productos en ausencia del catalizador.

La catálisis es un proceso muy importante desde el punto de vista de la industria, ya que la producción de la mayoría de los productos químicos requiere catálisis. La catálisis es un campo de investigación muy importante en la ciencia aplicada e involucra a muchos otros campos provenientes de la química y la física

Generalmente, se distinguen dos tipos de catalizadores. En la catálisis homogénea los reactivos y el catalizador están en la misma fase. Por ejemplo los ácidos (H+ dadores de protones) son catalizadores muy comunes en reacciones acuosas. En este caso tanto los reactivos como el catalizador están en la fase acuosa. En la catálisis heterogénea, el catalizador se encuentra en una fase diferente a los reactivos y los productos. Usualmente el catalizador es un sólido y los reactivos y productos son gases o líquidos. Para que la reacción ocurra uno o más de los reactivos debe difundir a la superficie del catalizador y adsorberse en ella. Luego de la reacción, los productos deben desadsorberse de la superficie y difundir fuera de la superficie sólida. Este transporte de reactivos y productos de una fase a la otra representa con frecuencia el paso limitante de la reacción. Comprender estos fenómenos de transporte es un área importante en el estudio de los catalizadores.

Nomenclatura

Clasificación de las enzimas según su actividad.-

Tipo de enzimas Actividad

Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

NOMBRE SISTEMÁTICO

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El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

• el sustrato preferente

• el tipo de reacción realizado

• terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

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El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

Cinetica de las reacciones

CINÉTICA ENZIMÁTICA

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La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

Enzimas en los organismos vivos

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

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