Bioquimica

Clasificación de aminoácidos

Existen 28 aminoácidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean cientos de proteínas.

El 80% de estos nutrientes se producen en el hígado, son los llamados aminoácidos no esenciales, y el 20% restante debe proveerse a través de la dieta y reciben el nombre de aminoácidos esenciales.

Se dividen en esenciales y no esenciales

Los esenciales: El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales nueve no es capaz de sintetizar por sí mismo y deben ser aportados por la dieta. Estos nueve son los denominados aminoácidos esenciales, y si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.

Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.

Las aminas biógenas

Son compuestos nitrogenados que se localizan en alimentos y bebidas fermentados por bacterias lácticas. Quesos, embutidos, vino o cerveza son algunos de ellos. La concentración de aminas biógenas en alimentos puede tener efectos negativos en la salud de los consumidores, de ahí que se trabaje para limitar su crecimiento a través de procesos como la refrigeración y la congelación. En algunos casos, sin embargo, estas medidas no son suficientes. Conocer cómo actúan y se forman estas sustancias, así como cuáles son las más habituales, ayudará a controlarlas y limitar su consumo. En este artículo se explican cuáles son las principales aminas biógenas, los límites en alimentos y en qué consiste la intoxicación histamínica, causada por estos compuestos.

Las aminas biógenas se encuentran en productos como queso, carne, pescado, huevos y setas. Son sustancias que se forman en alimentos que se han sometido a un proceso de fermentación o que se han expuesto a la contaminación microbiana durante el almacenamiento. Bebidas alcohólicas como la cerveza también pueden contener aminas biógenas, así como otros productos fermentados, como el chucrut. Presentes de forma natural en alimentos y bebidas fermentadas, en bajas concentraciones tienen un papel importante en el desarrollo de funciones metabólicas y fisiológicas. En cambio, en altas concentraciones y en personas sensibles, pueden tener efectos negativos. Antes de establecer las medidas de control y prevención, es necesario conocer cuáles son las más habituales, cómo y en qué alimentos se forman.

El recambio proteico

Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los obtenidos de la dieta para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A este mecanismo se le llama recambio proteico. Es imprescindible para el mantenimiento de la vida, siendo la principal causa del consumo energético en reposo (Tasa de Metabolismo Basal).

También es importante el hecho de que en ausencia de glúcidos en la dieta de los que obtener glucosa, es posible obtenerla a partir de la conversión de ciertos aminoácidos en el hígado. Como el sistema nervioso y los leucocitos de la sangre no pueden consumir otro nutriente que no sea glucosa, el organismo puede degradar las proteínas de nuestros tejidos menos vitales para obtenerla. Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo de las proteínas presentes en el organismo (función plástica). No obstante, cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos constituyentes pueden ser utilizados para obtener de ellos energía. Sin embargo, la combustión de los aminoácidos tiene un grave inconveniente: la eliminación del amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones químicas. Estos compuestos son altamente tóxicos para el organismo, por lo que se transforman en urea en el hígado y se eliminan por la orina al filtrarse en los riñones.

A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente preparados para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido pronto detectaron la existencia de importantes dificultades neurológicas.

Balance de nitrógeno

El componente más preciado de las proteínas es el nitrógeno que contienen. Con él, podemos reponer las pérdidas obligadas que sufrimos a través de las heces y la orina. A la relación entre el nitrógeno proteico que ingerimos y el que perdemos se le llama balance nitrogenado. Debemos ingerir al menos la misma cantidad de nitrógeno que la que perdemos. Cuando el balance es negativo perdemos proteínas y podemos tener problemas de salud. Durante el crecimiento o la gestación, el balance debe ser siempre positivo

Zimogenos o proenzimas

Son precursores inactivos de las enzimas. Observe que este concepto es diferente a decir que son “enzimas inactivas”. Una enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores físicos, químicos o aun metabólicos.

Un zimógeno es una molécula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa, por lo que es más exacto decir que los zimogenos son precursores de enzimas, que decir que son enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulación y otras proteínas son sintetizados como zimógenos.

La sintesis de enzimas en forma de zimogenos es uno de los “mecanismos de seguridad” conque cuenta el organismo para su supervivencia. Por ejemplo, la sintesis de enzimas digestivas en forma inactiva es un mecanismo de seguridad para las celulas que sintetizan esas enzimas, ya que las enzimas proteoliticas sintetizadas como zimogenos no son activadas hasta que no abandonan la celula.

La pepsina es sintetizada como pepsinogeno, la tripsina como tripsinogeno, la quimotripsina como quimotripsinogeno, carboxipeptidasas como procarboxipeptidasas, y todos estos zimogenos son activados – usualmente cuando un factor externo, cambios de pH, otra enzima, etc. actua sobre ellos - solo cuando han sido secretados en el tractus gastrointestinal.

Digestión y absorción de las proteínas

La digestión de las proteínas comienza en el estómago, con la intervención de su componente ácido, que tiene en este caso dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimógeno, la segunda, la de favorecer la desnaturalización de las proteínas.

La pepsina es una enzima clave que inicia el proceso de hidrólisis proteica. Las células de la mucosa segregan pepsinógeno, y el HCl del estómago estimula la conversión de pepsinógeno en pepsina. Esta enzima desdobla proteínas y péptidos, en sitios específicos de la unión peptídica, como el grupo carboxilo de algunos aminoácidos, fenilalanina, triptófano y tirosina, y quizás, leucina y otros aminoácidos acídicos.

Cuando la proteína, parcialmente fraccionada, pasa al intestino delgado, las enzimas pancreáticas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B son las responsables de continuar su digestión. Tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasas A y B son las formas zimógeno de tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B, respectivamente. Células de la mucosa intestinal segregan la enzima enteroquinasa, que desdoblará un hexapéptido del tripsinógeno para formar tripsina activa. Una vez formada, la tripsina puede también realizar una división hexapéptidica del tripsinógeno, proporcionando más tripsina. Esta enzima, a su vez, convierte otras formas inactivas de enzimas pancreáticas en sus formas activas. La tripsina actúa sobre las uniones de péptidos que afectan los grupos carboxilo de arginina y lisina. Es tambien una endopeptidasa puesto que escinde péptidos en el interior de la cadena proteica. Quimotripsinógeno es una endopetidasa. Carboxipeptidasas A y B son consideradas exopeptidasas en cuanto que escinden aminoácidos del carboxilo final de polipéptidos. Las aminopeptidasas, que son consideradas unas exopeptidasas, escinden los péptidos en aminoácidos y oligopéptidos.

La hidrólisis final de los péptidos producidos por las enzimas pancreáticas tiene lugar en la superficie de las membranas de los microvilli de las células de la mucosa intestinal. Y en resumen, el resultado final de la digestión luminal de las proteinas en el intestino delgado es la obtención de fragmentos de oligopéptidos, dipéptidos y aminoácidos.

La absorción de la proteína es principalmente en forma de aminoácidos individuales, y en la parte ileal del intestino delgado. Se realiza por un mecanismo que utiliza transportadores dependientes de energía, los cuales se encuentran en la membrana de los microvilli. Estos transportadores, lo son para cuatro grupos distintos de aminoácidos: I) Neutros: a) aromáticos (tirosina, triptófano, fenilalanina, b) alifáticos (alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina, glicina), y metionina, histidina, glutamina, asparagina, cisteína, II) Básicos (lisina, arginina, ornitina, cistina), III) Dicarboxílicos (ácidos glutámico y aspártico), IV) Aminoácidos: prolina, hidroxiprolina, glicina puede utilizar este portador además del utilizado por los aminoácidos neutros, otros aminoácidos (taurina, D-alanina, ácido gamma-aminobutírico.

Los humanos pueden absorber, también, dipéptidos, tripéptidos y tetrapéptidos, y este mecanismo puede ser más rápido que el utilizado individualmente por cada uno de los aminoácidos. Además, se han detectado, tetrapéptidasas en el borde en cepillo de la membrana de los microvilli, las cuales hidrolizan tetrapéptidos en tripéptidos y aminoácidos libres, y también, tripeptidasas y dipeptidasas en la membrana y en el citoplasma de las células de la mucosa intestinal.

En fracciones de citosol de células de la mucosa intestinal se han aislado dipeptidasas y aminopeptidasas, lo que sugiere que la parte final de la hidrolisis de los péptidos puede tener lugar en el interior de las células.

¿Qué es el valor biológico de las proteínas

El valor biológico hace referencia a la proporción de aminoácidos esenciales de los alimentos y su facilidad de asimilación por nuestro organismo. Expresa la fracción de nitrógeno absorbido y retenido por el organismo y representa la capacidad máxima de utilización de una proteína. Las proteínas de mayor valor biológico son las de origen animal (carnes, pescados, huevos y leche), mientras que las vegetales tiene menos valor, bien por ser menos digeribles o asimilables por su contenido en fibra (soja, levadura de cerveza y legumbres). La proteína de Whey tiene un valor de 110 frente a 93 de la leche y huevos o 76 de la carne de vaca. Está siempre como número uno de los suplementos para Sport Life ya que a través de la nutrición es difícil conseguir una fuente de proteínas que reúna alto valor biológico, sea fácil de asimilar y además baja en grasas.

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