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REACCIONES DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS..


Enviado por   •  18 de Octubre de 2016  •  Prácticas o problemas  •  1.164 Palabras (5 Páginas)  •  3.462 Visitas

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  ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLOGICAS I.P.N[pic 1][pic 2]

REACCIONES DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS.

INTRODUCCIÓN  

Las proteínas son polímeros biológicos, componentes principales de células vegetales y animales; químicamente son poliamidas, cuyos monómeros son α-aminoácidos. Estos aminoácidos se unen entre si formando enlaces peptídicos; la unión de dos aminoácidos origina un dipeptido; de tres un tripeptido etc. Hasta la formación de polipéptidos; cuando el número de aminoácidos es mayor de 80 se considera proteína.[pic 3]

La determinación de la estructura de una proteína es un proceso complejo que comprende el empleo de métodos instrumentales y químicos, las proteínas se pueden hidrolizar con soluciones diluidas de ácidos minerales a ebullición suave; dependiendo de las condiciones de hidrólisis se pueden realizar hidrólisis parciales, en las cuales se obtienen fragmentos peptídicos, así como aminoácidos aislados; o hidrólisis totales donde se obtienen mezclas de aminoácidos.

Dependiendo del tipo de aminoácidos que contenga una proteína se pueden realizar diferentes análisis; como por ejemplo una técnica cromatografica o reacciones químicas que pongan de manifiesto la presencia de determinado aminoácidos. Algunas de estas reacciones son coloridas como la reacción Xantoproteica y la reacción con Ninhidrina.

La presencia del grupo amino de aminoácidos o grupos amino libres en una proteína se pone de manifiesto cuando se efectúa una reacción con ácido nitroso, desprendiéndose un mol de N2 por cada grupo amino primario.

Los aminoácidos son anfolitos que en solución acuosa existe de forma de ion dipolar o Zwitterion, por lo cual pueden reaccionar con ácidos y con bases.

La presencia de enlaces disulfuro en algunas proteínas se pone de manifiesto por una reacción de precipitación en medio básico y la presencia de enlaces peptídicos, se detecta por la reacción de Biuret.

 

OBJETIVOS

-Identificar algunos aminoácidos presentes en una proteína por medio de sus propiedades fisicoquímicas

-Identificar aminoácidos y proteínas por medio de métodos basados en reacciones químicas.

 

RESULTADOS

ANÁLISIS DE RESULTADOS

Reacción para grupos SH-:

Para esta experimento se observa que todas las proteínas con excepción de la gelatina dan positivo a la reacción. Para la albumina se observó un color más intenso en el tubo, esto debido a que la albumina es una proteína rica en azufre. En el caso de la peptona tambien se encuentra formado por algunos aminoácidos azufrados sin embargo su proporción no es tan grande como en la albumina por lo que el la reacción colorida no se observa tan intensa como en esta última.

Se observa que todos los aminoácidos utilizados con excepción de la cisteína dan negativo a esta prueba, la cisteína es el único aminoácido positivo ya que es un aminoácido que contiene azufre en su molécula.

Reacción con Ninhidrina

Esta prueba es una reacción general para aminoácidos péptidos y proteínas y es útil para la identificación de grupos amino libres. Para esta reacción todas las sustancias utilizadas fueron positivas sin embargo la coloración se observó con mayor intensidad en las soluciones de proteínas (gelatina, peptona y albumina) ya que al estar conformadas por una gran cantidad de aminoácidos tienen un mayor número de grupos amino libres. Los aminoácidos utilizados contienen al menos un grupo amino libre en su estructura por lo que tambien dan positivo a esta reacción. El agua no contiene grupos amino en su estructura por lo que da negativo a la reacción y solo fue utilizada como testigo del experimento.

Reacción de Hopkins Cole

La prueba de Hopkins-cole pone de manifiesto la presencia del anillo indol, en los resultados obtenidos se observa que en el triptófano la coloración fue intensa (+++) esto debido a que este aminoácido contiene un característico anillo de indol en su estructura por lo que fácilmente da positivo a la prueba de Hopkins Cole. En el caso de las proteínas utilizadas se observa que la albumina presenta una coloración muy intensa (++++) por lo cual puede deducirse que contiene un alto contenido del aminoácido triptófano en su estructura (ya que este es el único aminoácido con indol). La gelatina tambien fue positiva a la reacción de Hopkins-Cole sin embargo la intensidad del color no fue tan fuerte (++) por lo que puede deducirse que esta proteína tambien contiene triptófano en su molécula aunque no en la misma proporción como en la albumina.

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