Efecto de la temperatura, pH, concentración de enzimas y concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción
Enviado por Pérez Carvallo Joshua Shaddai • 2 de Junio de 2023 • Prácticas o problemas • 1.019 Palabras (5 Páginas) • 113 Visitas
“Efecto de la temperatura, pH, concentración de enzimas y concentración de sustrato sobre la velocidad de reaccción Efecto de la temperatura, pH, concentración de enzimas y concentración de sustrato sobre la velocidad de reaccción”
Introducción
Para hablar de la velocidad de reacción primero se debe comprender el concepto de cinética enzimática.
Ala velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, así como los factores que las afectan (pH, temperatura, concentración de enzima, sustrato, inhibidores) se les conoce como cinética enzimática.
El aumento de temperatura causa el aumento de la velocidad de reacción lo que conlleva alcanzar la temperatura critica el cual depende del tipo de enzima y esta temperatura critica también es llamada temperatura optima. El aumento de temperatura no causa un aumento constante e infinito de la velocidad de reacción empieza a disminuir si es que se continúa aumentando la temperatura la enzima se inactiva debido a la desnaturalización.
La actividad enzimática esta relacionada con la interacción entre la enzima y el sustrato está asociado al aumento de actividad enzimática a temperaturas moderadas. La temperatura es quien proporciona la energía de activación para que el sistema sea activado.
Cada enzima solo es activa en un margen reducido de pH. Cambiar el pH hace más lenta la velocidad de reacción y en caso de aumentar los valores de pH extremos causan la desnaturalización de la enzima; se pueden presentar otros cambios debido al cambio de pH como cambios en el estado de ionización de sitios alostéricos y cofactores.
Co el aumento de la concentración enzimática en la concentración de sustrato existe un aumento a la velocidad de reacción. A concentraciones enzimáticas altas más moléculas están disponibles para unirse a un sustrato y catalizar una reacción; por lo que, la velocidad es directamente proporcional a la concentración de enzima.
En reacciones no catalizadas por enzimas la formación del producto depende linealmente de la concentración de sustrato añadido; mientras que, en las reacciones catalizadas por enzimas generalmente se obtiene una dependencia hiperbólica de la velocidad, respecto a la concentración de sustrato distinguiéndose 3 partes distintas en la curva.
En la primera parte, a bajas concentraciones de sustrato la velocidad es proporcional a la concentración de sustrato. En la segunda parte, a concentraciones intermedias de sustrato la velocidad se incrementa menos que en la primera parte con el incremento de la concentración iniciando alrededor de ½ de la velocidad de reacción. En la tercera parte, la curva a altas concentraciones de sustrato la velocidad es independiente de la concentración de sustrato y la velocidad alcanzada es cercana a la máxima.
Así como las enzimas afectan reacciones, es decir; que las catalizan reacciones y aumentan su velocidad de reacción, también las mismas enzimas pueden ser transformadas o dicho de una manera mas adecuada pueden se inhibidas por diversas sustancias químicas. El estudio y análisis de los inhibidores de enzima permite conocer información como la especificidad, naturaleza química de los grupos funcióneles en el sitio activo, mecanismo de la actividad catalítica y dilucidar las rutas metabólicas. Los inhibidores se pueden dividir en dos que son los irreversibles, los cuales se unen a un enlace covalente en el sitio activo; los reversibles, los cuales se combinan no covalentemente en la enzima libre y/o al complejo enzima sustrato lo que disminuye la actividad enzimática y estos a su vez se dividen en competitivos, los cuales tiene una estructura química similar a la del sustrato por lo cual pueden competir con el mismo por unirse al sitio activo pero una vez unidos, no pueden ser transformados por la enzima; no competitivos, Se unen solo a la enzima-sustrato en un sitio diferente al sitio activo y los inhibidores acompetitivos los cuales se unen solo al complejo enzima-sustrato.
Objetivos
- Comprobar el efecto de la temperatura en las reacciones enzimáticas y el valor de la energía de activación.
- Analizar la velocidad de reacción debido a la variación del pH.
- Comprobar que la velocidad de reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración de enzima.
- Analizar el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de la reacción enzimática.
- Identificar el tipo de inhibición producido por una sustancia sobre la actividad de la invertasa|
Resultados
Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción
Tabla 1. Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción
Tubo 1 (0°C) | Tubo 2 (25°C) | Tubo 3 (37°C) | Tubo 4 (50°C) | Tubo 5 (75°C) | Tubo 6 (92°c) | |
Absorbancia λ= 540 nm | 0.04 | 0.234 | 0.342 | 0.909 | 0.042 | 0.042 |
Azúcar reductor (ſ moles/mL) | 2.8410 | -1.2860 | -0.6730 | 2.5448 | -2.3757 | -2.3757 |
Velocidad (unidades de invertasa) | 0.5682 | -0.2572 | -0.1346 | 0.50896 | 0.47514 | 0.47514 |
[pic 1]
Figura 1. Grafica de efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción
Cálculos
- Azúcar reductor y velocidad
Tubo 1: [pic 2]
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