Comunitaria En Salud

DISCUSIÓN DE GRUPO No 2: HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

1. Explicar la clasificación de los a.a. con base en la naturaleza química del grupo R y conforme a esa clasificación, analizar que a.a. se encuentran superficialmente o en el interior de las proteínas.

Aminoácidos con cadenas laterales apolares alifáticas:

Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofobicos. En esta división se encuentran:

• Alanina

• Valina

• Leucina

• Isoleucina

• Glicina

• Prolina

• Metonina

Las cadenas laterales de los primeros 4 aminoácidos tienden a agruparse entre sí en las proteínas estabilizándolas mediante fuerzas hidrófobas. La metionina tiene un grupo tioéter apolar en su cadena lateral y la prolina tiene una cadena lateral alifática cíclica distintiva, el grupo imino de los residuos de prolina tiene una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las regiones polipeptídicas que contienen este residuo.

Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas:

En este grupo se encuentran:

• Fenilalanina

• Tirosina

• Triptófano

Sus cadenas aromáticas son relativamente apolares y los tres pueden participar en reacciones hidrofóbicas. El grupo –OH d la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas. La tirosina y el triptófano son significativamente más apolares que la fenilalanina.

Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga:

Aquí podemos encontrar:

• Serina

• Treonina

• Cisteína

• Asparagina

• Glutamina

Los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua que los aminoácidos apolares debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua. La polaridad de la serina y la treonina viene de sus grupos –OH; la de la cisteína de su grupo sulfhidrilo; y la de la asparagina y glutamina de sus grupos amida.

Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente:

Los aminoácidos con grupos R cargados (positiva o negativamente) son los aminoácidos más hidrofílicos.

Se encuentran:

• Lisina: que tiene un grupo amino primario adicional en la posición ε de su cadena alifática.

• Histidina: contiene un grupo imidazol

• Arginina: tiene un grupo guanidina cargado positivamente.

Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente:

• Aspartato

• Glutamato

Que contienen un grupo carboxilo adicional.

Los aminoácidos que se encuentran en la superficie de las proteínas son los aminoácidos con carga (positiva y negativa), los aromáticos y los que no tienen carga debido a que estos grupos forman puentes con el agua. Y los apolares se encuentran en el interior de la proteína.

2. Explicar la diferencia entre a.a. esenciales y no esenciales y analizar qué sucedería si una persona constantemente le faltara un a.a. esencial.

Aminoácidos esenciales y no esenciales: los aminoácidos esenciales son los aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar y son necesarios para la salud, por lo tanto, es necesarios obteneros de alguna otra fuente: los alimentos; en cambio los aminoácidos no esenciales son los que el cuerpo humano es capaz de fabricar.

Los esenciales son:

En el adulto: la valina, la metionina, la fenilalanina , la leucina, la isoleucina, la treonina, la lisina y el triptófano.

En el niño: los 8 anteriores mas la histidina y la arginina

La ausencia o disminución de estos aminoácidos en la dieta restringe el desarrollo del organismo, ya que no es posible renovar las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.

3. Explicar cómo se unen los a.a. para formar una cadena polipeptídica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.

El enlace que une a dos residuos de aminoácidos es un enlace covalente amida sustituido, que recibe el nombre de enlace peptídico. El cual se forma por la eliminación de los elementos del aguan del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.

Las características de este enlace son:

• Rígido

• Tiene resonancia

• Planar

• Tiene carácter parcial de doble enlace.

• Covalente tipo amida

La orientación de la cadena es de izquierda a derecha, termina con un grupo carboxilo y empieza con un grupo amino.

4. Describir en qué consiste la estructura primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan.

La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los residuos de aminoácidos presentes en una proteína. Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una proteína y está determinada genéticamente.

De esta estructura dependen todos los plegamientos o niveles de organización de las proteínas y como son estas las que determinan su función y que sea correcta, la función de las proteínas depende de su estructura primaria.

Esta estructura está estabilizada por dos tipos de enlace covalente: peptídico y disulfúrico.

5. Definir estructura secundaria de una proteína y los enlaces

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