Comunitaria En Salud

DISCUSIÓN DE GRUPO No 2: HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

1. Explicar la clasificación de los a.a. con base en la naturaleza química del grupo R y conforme a esa clasificación, analizar que a.a. se encuentran superficialmente o en el interior de las proteínas.

Aminoácidos con cadenas laterales apolares alifáticas:

Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofobicos. En esta división se encuentran:

• Alanina

• Valina

• Leucina

• Isoleucina

• Glicina

• Prolina

• Metonina

Las cadenas laterales de los primeros 4 aminoácidos tienden a agruparse entre sí en las proteínas estabilizándolas mediante fuerzas hidrófobas. La metionina tiene un grupo tioéter apolar en su cadena lateral y la prolina tiene una cadena lateral alifática cíclica distintiva, el grupo imino de los residuos de prolina tiene una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las regiones polipeptídicas que contienen este residuo.

Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas:

En este grupo se encuentran:

• Fenilalanina

• Tirosina

• Triptófano

Sus cadenas aromáticas son relativamente apolares y los tres pueden participar en reacciones hidrofóbicas. El grupo –OH d la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas. La tirosina y el triptófano son significativamente más apolares que la fenilalanina.

Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga:

Aquí podemos encontrar:

• Serina

• Treonina

• Cisteína

• Asparagina

• Glutamina

Los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua que los aminoácidos apolares debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua. La polaridad de la serina y la treonina viene de sus grupos –OH; la de la cisteína de su grupo sulfhidrilo; y la de la asparagina y glutamina de sus grupos amida.

Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente:

Los aminoácidos con grupos R cargados (positiva o negativamente) son los aminoácidos más hidrofílicos.

Se encuentran:

• Lisina: que tiene un grupo amino primario adicional en la posición ε de su cadena alifática.

• Histidina: contiene un grupo imidazol

• Arginina: tiene un grupo guanidina cargado positivamente.

Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente:

• Aspartato

• Glutamato

Que contienen un grupo carboxilo adicional.

Los aminoácidos que se encuentran en la superficie de las proteínas son los aminoácidos con carga (positiva y negativa), los aromáticos y los que no tienen carga debido a que estos grupos forman puentes con el agua. Y los apolares se encuentran en el interior de la proteína.

2. Explicar la diferencia entre a.a. esenciales y no esenciales y analizar qué sucedería si una persona constantemente le faltara un a.a. esencial.

Aminoácidos esenciales y no esenciales: los aminoácidos esenciales son los aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar y son necesarios para la salud, por lo tanto, es necesarios obteneros de alguna otra fuente: los alimentos; en cambio los aminoácidos no esenciales son los que el cuerpo humano es capaz de fabricar.

Los esenciales son:

En el adulto: la valina, la metionina, la fenilalanina , la leucina, la isoleucina, la treonina, la lisina y el triptófano.

En el niño: los 8 anteriores mas la histidina y la arginina

La ausencia o disminución de estos aminoácidos en la dieta restringe el desarrollo del organismo, ya que no es posible renovar las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.

3. Explicar cómo se unen los a.a. para formar una cadena polipeptídica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.

El enlace que une a dos residuos de aminoácidos es un enlace covalente amida sustituido, que recibe el nombre de enlace peptídico. El cual se forma por la eliminación de los elementos del aguan del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.

Las características de este enlace son:

• Rígido

• Tiene resonancia

• Planar

• Tiene carácter parcial de doble enlace.

• Covalente tipo amida

La orientación de la cadena es de izquierda a derecha, termina con un grupo carboxilo y empieza con un grupo amino.

4. Describir en qué consiste la estructura primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan.

La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los residuos de aminoácidos presentes en una proteína. Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una proteína y está determinada genéticamente.

De esta estructura dependen todos los plegamientos o niveles de organización de las proteínas y como son estas las que determinan su función y que sea correcta, la función de las proteínas depende de su estructura primaria.

Esta estructura está estabilizada por dos tipos de enlace covalente: peptídico y disulfúrico.

5. Definir estructura secundaria de una proteína y los enlaces que estabilizan a la α hélice, hoja plegada β y triple hélice de la colágena.

La estructura secundaria se refiere a la conformación local de algunas partes del polipéptido y a las disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos. Normalmente la discusión de la estructura secundaria se centra en los patrones de plegamiento regulares de las cadenas peptidicas. Solo unas cuantas estructuras secundarias son muy estables. Las más comunes son:

La hélice α:

En esta el esqueleto polipeptidico se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje longitudinal imaginario de la molécula y los grupos R de los residuos de aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal. Está estabilizada por puentes de hidrogeno.

Hoja plegada β:

Es una conformación más extendida de las cadenas polipeptidicas en ella el esqueleto de la cadena polipeptidica está extendido en zigzag q pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura que asemeja la serie d pliegues. Es estabilizada por puentes de hidrogeno.

Triple hélice de colágena:

Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice de colágeno. No están tan arrolladas como las hélices alfa.

La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios.

También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der Waals, estas interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos).

6. Explicar en qué consiste las estructuras terciaria y cuaternaria de una proteína y los enlaces que las estabilizan

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Características

En el caso de la estructura terciaria es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína, esta estructura incluye aspectos de largo alcance en la secuencia de aminoácidos, los segmentos que interaccionan dentro de la cadena polipeptídica se mantienen en su posición terciaria características gracias a diferentes tipos de interacciones enlazante débiles.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se moldean para formar la estructura terciaria definitiva. Y las estructuras cuaternarias solo están presentes si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Un ejemplo seria la hemoglobina, que es una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas.

Interacciones que estabilizan estas estructuras

• Fuerza de Van Der Waals

• Interacciones hidrofobicas

• Fuerzas electrostáticas

• Dipolo-Dipolo

• Puentes disulfuro • Enlaces de H

• Enlaces iónicos

• Interacciones hidrofobicas

7. Definir Zwitterion, punto isoeléctrico de un aminoácido y de una proteína

Zwitterion proviene del alemán que significa Ion hibrido, y se refiere a un aminoácido disuelto en agua y está en su forma de Ion bipolar, lo que le confiere un habilidad de comportarse como acido o como base, teniendo de esta forma una capacidad dual denominándose sustancias Anfóteras.

Ej.:

Punto isoeléctrico

Aminoácidos

Cuando un aminoácido se encuentra en una solución acuosa en forma de Ion bipolar, variando de catión a anión dependiendo la acidez del medio pH, entonces cuando logra un pH en donde su concentración como Ion es mayor, a esto se le denomina PUNTO ISOELECTRICO.

8. Explicar el papel de las proteínas en la regulación acido – base.

Los aminoácidos y proteínas son

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